Oxoglutarat dehidrogenază

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Reacția catalizată de oxoglutarat dehidrogenază

Oxoglutaratul dehidrogenază (cunoscut și sub numele de α-cetoglutarat dehidrogenază ) este un complex enzimatic aparținând clasei oxidoreductazelor , cunoscut în primul rând pentru rolul său în ciclul Krebs . Similar cu piruvatul dehidrogenază , este compus din trei polipeptide (E 1 , E 2 și E 3 ) care utilizează coenzimele tiamin pirofosfat , acid lipoic și , respectiv, FAD .

E 1 subunitatea se numește 2-cetoglutarat dehidrogenazei ( Număr CE 1.2.4.2[1] ), E 2 dihydrolipoamide-succinyltransferase ( EC număr 2.3.1.61 [2] ) [3] și E 3 dihydrolipoyl dehidrogenază .

Au fost caracterizate trei clase de complexe multienzimatice de acest tip, unul specific pentru piruvat, altul pentru 2-oxoglutarat și unul pentru alți α-cetoacizi specifici care conțin un lanț ramificat [4] .

In Azotobacter vinelandii , oxoglutarate dehidrogenaza are un K M de 0,14 ± 0,04 mM și un V max de 9 ± 3 pmol min -1 mg -1 [5] .

Căi metabolice

Enzima participă la trei căi metabolice diferite.

Ciclul Krebs

Reacția catalizată de enzimă în ciclul Krebs este după cum urmează:

α-cetoglutarat + NAD + + CoA → Succinil CoA + CO 2 + NADH

Reacția constă în trei etape: decarboxilarea inițială a α-cetoglutaratului, oxidarea și transferul final al grupării CoA, care formează produsul final (succinil CoA). Energia liberă Gibbs pentru această reacție este de -30 kJ mol −1 . [6]

Oxoglutaratul dehidrogenază este un punct cheie al sistemului de reglare a ciclului Krebs. Enzima este inhibată de produsele de reacție (de succinil CoA și NADH). Chiar și o concentrație mare de molecule cu energie ridicată (cum ar fi ATP ) poate inhiba activitatea enzimei.

Notă

  1. ^ (EN)1.2.4.2 , în ExplorEnz - Enzyme Database, IUBMB .
  2. ^ ( EN ) 2.3.1.61 , în ExplorEnz - Enzyme Database , IUBMB .
  3. ^(EN) Knapp JE, Carroll D, Lawson JE, Ernst SR, Reed LJ, Hackert ML. Exprimarea, purificarea și analiza structurală a formei trimerice a domeniului catalitic al Escherichia coli dihidroliponamid succiniltransferazei. În: Protein Sci. 9, P. 37-48, 2000 Arhivat 28 septembrie 2007 la Internet Archive .
  4. ^(EN) RN Perham: Brațe oscilante și domenii oscilante în enzime multifuncționale: mașini catalitice pentru defecțiuni cu mai multe etape. În: Annu. Pr. Biochem. 69, S. 961-1004, 2000
  5. ^ V. Bunik, AH. Westphal; A. de Kok, Proprietățile cinetice ale complexului 2-oxoglutarat dehidrogenază din Azotobacter vinelandii dovezi pentru formarea unui complex precatalitic cu 2-oxoglutarat. , în Eur J Biochem , vol. 267, nr. 12, iunie 2000, pp. 3583-91, PMID 10848975 .
  6. ^ RH Garret, CM Grisham, Principiile Biochimiei , Padova, ed. PICCIN, 2004, p. 503, ISBN 88-299-1693-5 .

Bibliografie

  • Perham, RN, brațe swinging și domenii swinging în enzime multifuncționale: mașini catalitice pentru reacții cu mai multe etape , în Annu. Pr. Biochem. , vol. 69, 2000, pp. 961-1004, Entrez PubMed 10966480 .
  • Sanadi, DR, Littlefield, JW și Bock, RM, Studii asupra oxidazei α-cetoglutarice. II. Purificare și proprietăți, în J. Biol. Chem. , vol. 197, 1952, pp. 851-862, Entrez PubMed 12981117 .
  • Ochoa, S., Mecanisme enzimatice în ciclul acidului citric , în Adv. Enzimol. Relat. Subj. Biochimie. , vol. 15, 1954, pp. 183-270, Entrez PubMed 13158180 .
  • Massey, V., Compoziția complexului ketoglutarat dehidrogenazei , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 38, 1960, pp. 447-460.
Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Ossoglutarate_dehydrogenase&oldid=103751821 ”