Papain

papain
Model tridimensional al enzimei
Numărul CE	3.4.22.2
Clasă	Hidrolaza
Numele sistematic
papain
Alte nume
papaiotina; summethrin; velardonă; papaya peptidaza I
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa:IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Papaina este o enzimă proteolitică, aparținând clasei hidrolazelor , care este extrasă din fructul imatur al papaya ( Carica papaya ). Papaina a fost izolată pentru prima dată de C. papaya în 1879 și a fost adesea folosită ca model în studiile structurale pentru alte proteaze, cum ar fi bromelina. ^[1]

Catalizează hidroliza proteinelor , cu specificitate ridicată pentru legăturile peptidice, dar cu preferință pentru aminoacizii cu lanț lateral voluminos în poziția P2. Nu acceptă Val în poziția P1.

Caracteristici

Are o acțiune digestivă superioară pepsinei și pancreatinei , se comportă ca bromelina în ananas .

Această enzimă este capabilă să acționeze optim în întreaga gamă de pH, prin urmare neavând un interval de pH optim ca alte enzime.

Aplicații

Papaina este utilizată pe scară largă în sectorul medical și fitoterapeutic. Luat în timpul procesului digestiv al proteinelor , dizolvând albuminoizii și transformându-i în peptoni (adică substanțe ușor solubile și difuzibile, prin urmare capabile să fie absorbite și asimilate), se va comporta ca un agent catalitic care acționează ca mediu acid , alcalin sau neutru. Acest lucru este foarte important pentru cei care suferă de probleme digestive din cauza lipsei de enzime din organism și a producției scăzute de acid clorhidric în stomac . Papaina este considerată de unii un supliment ideal pentru cei care suferă de probleme digestive.

În trecut a fost folosit ca înlocuitor pentru fermentele gastrice ^{[ fără sursă ]} .

Este, de asemenea, utilizat în produsele cosmetice pentru îndepărtarea părului având puterea de a întârzia treptat regenerarea părului din corp.

Este, de asemenea, utilizat în sectorul alimentar, în prezent, în cea mai mare parte la nivel experimental, de exemplu pentru tenderizarea cărnii. ^[2]

Notă

^ Feijoo-Siota L, Vila TG. Proteaze de plante native și biotehnologice cu aplicații industriale. Tehnologia bioprocesului alimentar. 2011; 4 (6): 1066-1088.
^ INA ASHIE, TL SORENSEN ȘI PM NIELSEN Efectele papainei și ale unei enzime microbiene asupra proteinelor din carne și a sensibilității cărnii de vită. Chimia și toxicologia alimentelor. 2002, 67 (6).

Bibliografie

( EN ) Kamphuis, IG, Drenth, J. și Baker, EN Tiol proteaze. Studii comparative bazate pe structurile de înaltă rezoluție ale papainei și actinidinei și pe informațiile despre secvența aminoacizilor pentru catepsinele B și H și bromelina stem. J. Mol. Biol. 182 (1985) 317-329. Entrez PubMed 3889350
( EN ) Ménard, R. și Storer, AC Papain. În: Barrett, AJ, Rawlings, ND și Woessner, JF (Eds), Handbook of Proteolytic Enzymes, Academic Press, Londra, 1998, pp. 555–557.

Alte proiecte

Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe papain

linkuri externe

(EN) Papain , din Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.

Controlul autorității	Tezaur BNCF 24986 · LCCN (EN) sh85097551 · BNF (FR) cb12331651c (data) · NDL (EN, JA) 00.569.037

Portalul de biologie : Accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie

[1] Feijoo-Siota L, Vila TG. Proteaze de plante native și biotehnologice cu aplicații industriale. Tehnologia bioprocesului alimentar. 2011; 4 (6): 1066-1088.

[2] INA ASHIE, TL SORENSEN ȘI PM NIELSEN Efectele papainei și ale unei enzime microbiene asupra proteinelor din carne și a sensibilității cărnii de vită. Chimia și toxicologia alimentelor. 2002, 67 (6).

[1]

[2]