Sistem de navetă malat-aspartat
Sistemul de navetă malat-aspartat este un sistem biologic care are scopul de a transfera electronii produși în timpul glicolizei din citosol către matricea mitocondrială prin membrana interioară. Acești electroni, transportați ca ion hidrură de către NADH , vor fi apoi exploatați în fosforilarea oxidativă în eucariote pentru a genera ATP . Acest sistem pendular este esențial pentru celulă, deoarece membrana mitocondrială internă, spre deosebire de cea externă, este impermeabilă la NADH și forma sa oxidată NAD + .
Componente
Sistemul cuprinde patru proteine:
- Malat dehidrogenază în matricea mitocondrială și în spațiul intermembranar.
- Aspartatul aminotransferazei din matricea mitocondrială și din spațiul intermembranar.
- Transportatorul bolnavului - ketoglutarat în membrana interioară.
- Transportorul de glutamat - aspartat în membrana interioară.
Mecanism
Cea mai importantă enzimă din sistemul pendulului malat / aspartat este malatul dehidrogenază . Malat dehidrogenaza este prezentă în două forme în sistem: malat dehidrogenază mitocondrială și malat dehidrogenază citosolică. Ambele enzime au aceeași funcție, ele diferă doar prin localizare.
Primul pasaj are loc în spațiul intermembranar mitocondrial: malatul dehidrogenază reacționează cu oxaloacetat și NADH producând malat și NAD + . În această reacție oxaloacetatul leagă un proton și ionul hidrură eliberat de NADH reducându-se la malat.
Odată ce molecula de malat este formată, transportatorul de malat-ketoglutarat o importă din spațiul inter-membrană către matrice și simultan exportă o moleculă de ketoglutarat din matrice în spațiul inter-membrană. Odată ajuns în matricea mitocondrială pacientul este convertit de malatul dehidrogenazei mitocondriale în oxaloacetat; în acest proces se eliberează un H + și NAD + este redus la NADH. Oxaloacetatul este apoi transformat în aspartat de aspartatul aminotransferază pentru a fi transportat în spațiul inter-membranar. Grupa amino este asigurată de glutamat care devine alfa-cetoglutarat. Enzima necesară reacției este întotdeauna aspartatul aminotransferazei mitocondriale.
Transportorul glutamat-aspartat importă apoi o moleculă de glutamat din spațiul intermembranar către matrice și exportă aspartatul din matrice în spațiul intermembranar; aici aspartatul este transformat în oxaloacetat de aspartat aminotransferază.
În unele texte se face trimitere la NADH citosolic. Adjectivul „citosolic” înseamnă că este redus NADH ca urmare a proceselor catabolice, cum ar fi glicoliza, care au avut loc exact în spațiul citosolic. Spre deosebire de ceea ce denumirea ne-ar putea face să credem în acest context, NADH este prezent atât în citosol, cât și în spațiul intermembranar, fiind membrana mitocondrială exterioară liber permeabilă la aceasta. De fapt, sistemul de navetă despre care vorbim are loc exact între spațiul intermembranar și matricea internă a mitocondriei, așa cum se arată clar în figură.
În general, sistemul de transfer are un efect pur redox : NADH în spațiul intermembranar este oxidat la NAD + , iar NAD + în matrice este redus la NADH. NAD + al spațiului intermembranar va fi apoi disponibil pentru a fi redus într-un nou ciclu de glicoliză , în timp ce NADH din matrice își va putea elibera electronii în complexul I în prima etapă a fosforilării oxidative .
Deoarece regenerează NADH în matricea mitocondrială, sistemul de navetă malat / aspartat maximizează numărul de molecule de ATP pe numărul de molecule de NADH produse în glicoliză (2,5), rezultând un câștig net de 32 de molecule de ATP pe moleculă de glucoză metabolizată. Această cifră este deosebit de semnificativă în comparație cu cea a sistemului de transfer glicerol fosfat , care în schimb donează electroni la complexul II (la fel ca și FADH2 ). De fapt, sistemul de transfer glicerol 3 fosfat este capabil să genereze doar 1,5 ATP per NADH generat în glicoliză, rezultând un câștig net de 30 de molecule ATP per moleculă de glucoză metabolizată.
Bibliografie
- Monty Krieger; Matthew P Scott; Matsudaira, Paul T.; Lodish, Harvey F.; Darnell, James E.; Lawrence Zipursky; Kaiser, Chris; Arnold Berk, Molecular Cell Biology, ediția a cincea , San Francisco, WH Freeman, 29 noiembrie 2002, ISBN 0-7167-4366-3 .
- David L. Nelson, Michael M. Cox; Principiile de biochimie ale lui Lehninger, ediția a cincea. ISBN 978-88-08-06403-5 .
