Aconitate hidratază

aconitate hidratază
Detaliu al legăturii dintre citrat (reprezentat aici de un analog), grupul de fier-sulf și unii aminoacizi cheie ai aconitazei
Numărul CE	4.2.1.3
Clasă	Lioza
Numele sistematic
hidrat de citrat (izocitrat) (formând cis-aconitat)
Alte nume
cis-aconitaza; aconitaza; AcnB; 2-metilaconitat hidratază; hidrat de citrat (izocitrat)
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Aconitaza 1 (solubilă)
Structura terțiară a aconitazei Bos taurus , cu un analog citrat legat (culoare magenta) ^[1]
Gene
HUGO	ACO1 IREB1
Entrez	48
Locus	Chr. 9 p21.1
Proteină
OMIM	100880
UniProt	P21399
Enzimă
Numărul CE	4.2.1.3
Editați datele pe Wikidata · Manual

Aconitaza 2 (mitocondrială)
Gene
HUGO	ACO2
Entrez	50
Locus	Chr. 22 q13.2
Proteină
OMIM	100850
UniProt	Q99798
Enzimă
Numărul CE	4.2.1.3
Editați datele pe Wikidata · Manual

Aconitat hydratase (sau aconitase) este o mitocondrială localizare enzima care catalizează izomerizarea de citrat la isocitrate în timpul ciclului Krebs . Are loc în următorii doi pași:

citrat = cis- aconitat + H ₂ O

cis- aconitat + H ₂ O = isocitrate

Spre deosebire de majoritatea proteinelor cu grupuri de fier-sulf , care funcționează ca purtători de electroni, grupul prezent pe aconitază reacționează direct cu substratul ^[2] . Enzima are un cluster [Fe ₄ S ₄ ] ²⁺ , care poate fi inactivat la forma [Fe ₃ S ₄ ] ⁺ . S-a demonstrat că trei reziduuri de cisteină sunt liganzi ai centrului [Fe ₄ S ₄ ]. În starea activă, Fe ²⁺ nu este coordonat de cisteine, ci de molecule de apă.

Este o enzimă factotum .

Analogi ai aconitazei

3-izopropilmalat dehidratază (sau α-izopropilmalat izomerază, numărul CE 4.2.1.33 ^[3] ), o enzimă care catalizează a doua etapă a biosintezei leucinei și proteina de legare a elementului care răspunde la fier (IRE-BP, din engleză iron-responsive proteine de legare a elementelor ), sunt analogi ai aconitazei. IRE-urile sunt o familie de acizi nucleici 28- nucleotidici necodificatori cu o conformație asemănătoare unei bijuterii; ele reglementează sinteza grupurilor hemo , intrarea și depunerea fierului. De asemenea, participă la legarea ribozomilor , precum și la degradarea ARNm .

IRE-BP leagă IRE atât la capetele 3 ', cât și la cele 5', dar numai dacă este încă o apoenzimă , adică în absența grupului de fier-sulf . A fost investigată expresia IRE-BP în celulele cultivate . Dacă celula nu conține fier, IRE-BP funcționează ca o proteină care leagă ARN ; dacă fierul este prezent, acesta funcționează ca o simplă aconitază ^[4] . IRE-BP mutat, lipsit de toate cisteinele necesare formării clusterelor, pierde complet activitatea aconitazei, dar o menține pe cea a ARN-bp ^[5] . Acest lucru pare să confirme importanța grupului de fier-sulf în activitatea aconitazei.

Notă

^ H. Lauble, CD Stout: Caracteristici sterice și conformaționale ale mecanismului aconitazei. În: Proteine 22, S. 1-11, 1995
^ Flint, DH și Allen, RM, Proteine fier-sulf cu funcții non-redox , în Chem. Rev., voi. 96, 1996, pp. 2315-2334.
^ ( RO ) 4.2.1.33 , în ExplorEnz - Enzyme Database , IUBMB .
^ Frishman, D. și Hentze, MW, Conservarea reziduurilor de aconitază dezvăluite prin analiza secvenței multiple , în Eur. J. Biochem. , vol. 239, 1996, pp. 197–200.
^ Beinert, H., Kennedy, MC și Stout, CD, Aconitase ca proteină de fier-sulf, enzimă și proteină de reglare a fierului , în Chem. Rev., voi. 96, 1996, pp. 2335-2373.

Bibliografie

( EN ) Dickman, SR Aconitase. În: Boyer, PD, Lardy, H. și Myrbäck, K (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp. 495-510.
(EN) Morrison, JF Purificarea aconitazei. Biochimie. J. 56 (1954) 99-105. Entrez PubMed 13126098
( EN ) Lauble, H., Kennedy, MC, Beinert, H. și Stout, CD Structuri cristaline de aconitază cu trans-aconitat și legat de nitrocitrat. J. Mol. Biol. 237 (1994) 437-451. Entrez PubMed 8151704

Elemente conexe

Enzima Factotum

Alte proiecte

Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe Aconitate hidratază

linkuri externe

( EN ) Structura aconitazei de porc pe Protein Data Bank ^{[ link rupt ]} , pe rcsb.org .
( EN ) Structura Escherichia coli aconitase pe Protein Data Bank ^{[ link rupt ]} , pe rcsb.org .
( EN ) Analiza aconitazei pe baza de date Interpro , pe ebi.ac.uk.

[Lauble-1] H. Lauble, CD Stout: Caracteristici sterice și conformaționale ale mecanismului aconitazei. În: Proteine 22, S. 1-11, 1995

[2] Flint, DH și Allen, RM, Proteine fier-sulf cu funcții non-redox , în Chem. Rev., voi. 96, 1996, pp. 2315-2334.

[ExplorEnz-4.2.1.33-3] ( RO ) 4.2.1.33 , în ExplorEnz - Enzyme Database , IUBMB .

[4] Frishman, D. și Hentze, MW, Conservarea reziduurilor de aconitază dezvăluite prin analiza secvenței multiple , în Eur. J. Biochem. , vol. 239, 1996, pp. 197–200.

[5] Beinert, H., Kennedy, MC și Stout, CD, Aconitase ca proteină de fier-sulf, enzimă și proteină de reglare a fierului , în Chem. Rev., voi. 96, 1996, pp. 2335-2373.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]