Fructoză bifosfat aldolază

fructoză bifosfat aldolază
EC 4.1.2.13 Fructoză-bifosfat aldolază
Numărul CE	4.1.2.13
Clasă	Lioza
Numele sistematic
D-fructoză-1,6-bisfosfat D-gliceraldehidă-3-fosfat-liază
Alte nume
aldolaza; fructoză difosfat aldolază; difosofructoză aldolază; cetoză 1-fosfat aldolază; fosfofruttoaldolaza; fructoaldolaza; 1,6-difosfructoză aldolază; SMALȚ
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa:IUBMB
Editați datele din Wikidata · Manual

Fructoza 1,6-bisfosfat aldolaza (mai frecvent denumită aldolază ) este o enzimă , aparținând clasei liaselor , care catalizează următoarea reacție:

D- fructoză 1,6-bifosfat → dihidroxiacetonă fosfat + D- gliceraldehidă 3-fosfat

Această reacție este a patra etapă a glicolizei . Fructoza-1,6-bisfosfatul produs de etapa anterioară este, de fapt, versiunea activă a glucozei . Aldolaza inițiază degradarea efectivă, producând cele două trioze , fiecare având câte un fosfat .

Mecanismul de acțiune al aldolazei în detaliu .
Situl activ al enzimei este evidențiat în albastru. (DHAP = dihidroxiacetonă fosfat; Fru1,6bP = fructoză-1,6-bisfosfat; GAD = gliceraldehidă-3-fosfat)

Sinteza reacției mediată de aldolază.

La fel ca majoritatea enzimelor, aldolaza poate cataliza, de asemenea, o reacție în ambele direcții: nu este surprinzător, denumirea enzimei derivă din reacția inversă, o condensare aldolică sau producerea unei hexoze în formă cetonică pornind de la două trioze.

Structura

Enzima prezentă în eucariote este compusă din patru subunități identice: pe fiecare subunitate există un sit activ, caracterizat prin prezența unei lizine , capabilă să se asocieze cu o moleculă de carbohidrați . Acest sit activ este prezent și în arhee , unde este încă prezent un reziduu conservat de lizină: enzima, în orice caz, este mult mai mare, compusă din zece subunități. Enzima prezentă în eubacterii conține în schimb doi ioni de zinc , fără prezența unui reziduu specific de aminoacizi.

Operațiune

Mecanismul aldolazei este de cataliză enzimatică covalentă electrofilă, tocmai cu formarea unei baze Schiff .

Fructoza 1,6-bifosfat se leagă de situsul activ al enzimei cu o legătură între gruparea sa carbonil și grupa amino a unei lizine.

Hidrogenul grupului -OH al C4 este rupt din oxigenul unei tirozine , legătura dintre C4 și C3 este ruptă și se eliberează gliceraldehidă 3-fosfat .

Hidrogenul unei histidine se leagă de C3 dând un H ⁺ . Legătura imino a bazei Schiff hidrolizează eliberând fosfat de dihidroxiacetonă .

În ambele cazuri, DHAP și GAD sunt transformate în piruvat , care în prezența ATP devine glucoză și glicogen .

Bibliografie

• (EN) Horecker, BL, Tsolas, O. și Lai, CY Aldolases. În: Boyer, PD (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1972, pp. 213-258.
• ( EN ) Alefounder, PR, Baldwin, SA, Perham, RN, Short, NJ Clonarea, analiza secvenței și supraexprimarea genei pentru clasa II fructoză 1,6-bisfosfat aldolază a Escherichia coli. Biochimie. J. 257 (1989) 529-534. Entrez PubMed 2649077

Semnificația clinică

Enzima aldolază este prezentă în mușchii scheletici umani, creierul, ficatul și mușchiul inimii. Cele două subunități din care este compusă enzima se pot agrega pentru a forma trei izoenzime diferite: forma moleculară A predomină în mușchiul scheletic, forma B în ficat, forma C este prezentă în creier și în alte țesuturi. Creșterea sa poate apărea în cazul distrofiei musculare Duchenne, în dermatomiozită, în polimiozită și în alte patologii musculare.

Elemente conexe

• Glicoliza
• Gluconeogeneză

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre fructoză bifosfat aldolază

Portalul de biologie

Portalul chimiei