Flavoproteine
O flavoproteină este o clasă de enzime care conține o moleculă derivată din vitamina riboflavină [1] .
De asemenea, conține acceptori de electroni, cum ar fi flavină adenină dinucleotidă (FAD) sau flavină mononucleotidă (FMN).
Flavoproteinele sunt implicate într-un spectru larg de procese biologice, cum ar fi bioluminiscența , îndepărtarea radicalilor care contribuie la stresul oxidativ , fotosinteza , repararea ADN și apoptoza . Proprietățile spectroscopice ale cofactorului de flavină îl fac un reporter natural pentru evenimentele care au loc la locul activ ; din acest motiv, flavoproteinele se numără printre cele mai cunoscute familii de enzime.
Descoperire
Prima mențiune a flavoproteina în datele din literatura științifică înapoi la 1879 , atunci când un studiu privind compoziția de vacă e de lapte a dus la izolarea unui galben de pigment , numit lactochrome și astăzi cunoscut sub numele de Flavin. La începutul anilor 1930 , acest pigment fusese izolat din numeroase surse și era recunoscut ca membru al familiei vitaminelor B. Structura sa a fost determinată aproape simultan de două grupuri de cercetători în 1934 , care au numit-o riboflavină deoarece este compusă dintr-un lanț lateral derivat din riboză și caracterizat prin culoarea galbenă a inelului conjugat cu acesta [2] .
Prima demonstrație a necesității unui cofactor de flavină pentru activitatea enzimatică datează din 1935 . Hugo Theorell și colaboratorii au subliniat că o proteină de drojdie , caracterizată printr-o culoare galben deschis și identificată anterior ca fiind esențială pentru respirația celulară , ar putea fi separată în două părți: o apoproteină și un pigment galben. Niciuna dintre părți nu a reușit de la sine să catalizeze oxidarea NADH , dar amestecarea celor două componente a fost capabilă să restabilească activitatea enzimatică. În plus, Theorell a subliniat că înlocuirea pigmentului cu riboflavină nu a reușit să restabilească această activitate, în ciuda faptului că pigmentul și această moleculă aveau proprietăți spectroscopice nedistinguibile. Acest lucru a condus la descoperirea că această enzimă, pentru a fi activă catalitic, a necesitat mononucleotidă de flavină și nu riboflavină [2] [3] .
Experimente similare, efectuate de Otto Warburg cu D-aminoacid oxidază [4] , au condus la identificarea flavinei adenină dinucleotidă (FAD) ca al doilea tip de flavină folosită de enzime [5] .
Notă
- ^ (EN) HW Doelle, Bacterial Metabolism (Ediția a doua) , Academic Press, 1 ianuarie 1975, pp. 38–83, DOI : 10.1016 / b978-0-12-219352-1.50006-2 , ISBN 978-0-12-219352-1 . Adus pe 2 iunie 2020 .
- ^ a b Massey, V. (2000) Versatilitatea chimică și biologică a riboflavinei, Biochem. Soc. Trans. 28, 283-296.
- ^ Theorell, H. (1935) Prepararea în stare pură a grupului de efect al enzimelor galbene, Biochemische Zeitschrift 275, 344-346
- ^ Warburg, O. și Christian, W. (1938) Izolarea grupului protetic al aminoacidului oxidază, Biochemische Zeitschrift 298, 150-168.
- ^ Christie, SMH, Kenner, GW și Todd, AR (1954) NUCLEOTIDES.25. O SINTEZĂ A DINUCLEOTIDULUI FLAVIN ADENINIC, Journal of the Chemical Society, 46-52.
linkuri externe
- ( RO ) IUPAC Gold Book, „flavoproteine” , pe goldbook.iupac.org .
- ( RO ) Știința meniului programului STRAP include o colecție de toate flavoproteinele cu o structură tridimensională cunoscută. Programul vă permite să comparați structurile proteice pentru a evidenția relațiile filogenetice.
