Lizozim

Lizozim
Model tridimensional al enzimei
Numărul CE	3.2.1.17
Clasă	Hidrolaza
Numele sistematic
N-acetilmuroamilhidrolaza peptidoglicanului
Alte nume
muramidază; globulina G; mucopeptid glucohidrolază; globulină G1; N, O-diacetilmuramidaza; lizozim g; L-7001; 1,4-N-acetilmuramidaza; mucopeptidă N-acetilmuroamilhidrolază; PR1-lizozimă
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa:IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Un cristal de lizozimă

Lizozima este o enzimă de 14,4 kilodaltoni prezentă în țesuturile animale cu activitate bactericidă . Afectează peretele bacterian al unor bacterii ( Gram + ) prin catalizarea hidrolizei legăturii beta 1,4 dintre acidul N- acetilmuramic (NAM) și N- acetilglucozamina (NAG), care sunt componenta principală a peptidoglicanului .

Este prezent în abundență în numeroase secreții animale și umane, cum ar fi lacrimile (cu excepția celor ale bovinelor ). De asemenea , este găsit în concentrații mari în ou alb . Lizozima, prin legarea la suprafața bacteriană, reduce sarcina electrică negativă a suprafeței sale, facilitând fagocitoza pentru bacterie, înainte de intervenția opsoninelor sistemului imunitar .

Istorie

Lizozima a fost descrisă pentru prima dată în 1922 de Alexander Fleming , un bacteriolog scoțian, descoperitor al penicilinei . El a descoperit lizozima aproape accidental în timpul cercetărilor sale pentru a descoperi noi medicamente antibiotice . Într-o zi, în timp ce avea o răceală severă, a adăugat o picătură de mucus la o cultură bacteriană și la uimire a observat că bacteria a murit la scurt timp. De fapt, descoperise una dintre apărările noastre naturale împotriva infecției. Intenția lui Fleming a fost de a găsi noi medicamente, dar lizozima nu este utilizabilă ca medicament, deoarece este o moleculă prea mare pentru a se deplasa între celule și poate fi aplicată doar local, deoarece nu se poate răspândi pe tot corpul. De asemenea, a fost descurajat că lizozima nu a avut niciun efect asupra tipurilor mai periculoase de bacterii.

În 1947, farmacologul Rodolfo Ferrari și microbiologul Carlo Callerio, fondatorii Societății SPA pentru Produse Antibiotice, au fost printre primii italieni care au produs lizozima în tablete și injectabile.

Structura moleculei a fost descrisă mai târziu de David Chilton Phillips în 1965 , care a reușit să obțină o imagine cu o rezoluție de 2 Å . Munca sa asupra acestei enzime l-a determinat ulterior să explice modul în care activitatea catalitică a enzimelor se corelează cu structura lor. În prezent, lizozima extrasă din albușul de ou este adesea utilizată ca conservant / adjuvant de către industria alimentară în producția de vinuri, beri și brânzeturi.

Structura

Lizozima este o enzimă mică formată din 129 de aminoacizi și este o glicozidază . Are o structură formată din două domenii: un domeniu este compus în esență din alfa-helice, celălalt este alcătuit dintr-o foaie beta antiparalelă și două alfa-helice. Configurația tridimensională a moleculei este menținută de prezența a 3 punți disulfură , două situate în domeniul alfa-elicoidal și unul în foaia beta, iar în partea sa internă există puține reziduuri polare. Nu are grupuri protetice, adică părți non-polipeptidice.

Mecanism de acțiune

Modalitățile în care catalizează lizozima nu sunt pe deplin cunoscute cu certitudine. Fiind o glicozidază, rupe puntea de oxigen ( legătura glicozidică ) care unește C1 al NAM cu C4 al NAG. Din studiile efectuate cu un inhibitor competitiv al lizozimei, cum ar fi tri NAG (polimerul NAG), s-a emis ipoteza că șase resturi de zaharide în șase situri diferite numite A, B, C, D, E și F. Dintre aceste reziduuri, unul, un reziduu D, preia o structură distorsionată pentru a se adapta la fanta enzimei.

Cercetarea a trecut apoi la grupările catalitice apropiate de legătura glicozidică care unește reziduul D cu reziduul E care este ceea ce este rupt. Singurele reziduuri catalitice din apropierea acestei regiuni sunt acidul aspartic 52 (Asp 52) și acidul glutamic 35 (Glu 35). Asp 52 se află într-o parte relativ polară a enzimei și, prin urmare, este în formă ionizată, în timp ce Glu 35 se află într-o parte hidrofobă a moleculei enzimei și se află în formă protonată.

Când grupul carboxilic al Glu 35 atacă legătura glicozidică prin donarea unui proton (H +) către atomul de oxigen dintre reziduurile D și E, legătura se rupe odată cu formarea unei carbocații pe C1 de D. Această carbocație este un intermediar și este stabilizat de sarcina negativă a Asp 52 până când Glu 35 catalizează transferul unui ion hidroxid din apa mediului în C1 a reziduului D. Rata de cataliză este maximă la pH 5.

Lizozima este prezentă în laptele de cal (iapă și măgar). În acestea, sunt disponibile informații despre greutatea moleculară și secvența: probabil este aceeași proteină (procentul de identitate al secvențelor mai mare de 96%), cu o greutate moleculară de aproximativ 14.500, din care au fost observate mai multe variante genetice (Herrouin et. al, 2000). Cantitativ, datele disponibile par destul de limitate: Hatzipanagiotou și colab. (1998), prin măsurători de activitate, au verificat variații cantitative în timpul alăptării; conform lui Greppi și colab. (1996) laptele de iapă conține cantități mai mari de lizozimă (0,99 g / L) decât laptele de măgar (0,76 g / L); după cum au raportat Solaroli și colab. (1993) pentru laptele de iapă, concentrația variază foarte mult (între 0,4 și 1 g / L). Potrivit Faccia și colab. (2001) care au studiat cantitatea de lizozimă la rasele Murgese și TPR și la măgarul Martina Franca, se pare că Murgese prezintă valori ușor mai mari decât TPR și măgarul (0,52 față de 0,50 g / L). Alți autori au găsit în laptele de măgar cantități de lizozimă între 1,0 și 1,4 g / l, adică mai mari decât laptele de iapă. ^[1]

Notă

Bibliografie

• Lizozimul , pe med.unibs.it.
• Lubert Stryer, Biochimie (ediția a patra), Zanichelli, 1996, ISBN 88-08-09806-0

C. COSENTINO, R. PAOLINO, V. VALENTINI, M. MUSTO, A. RICCIARDI, F. ADDUCI, C. D'ADAMO, G. PECORA și P. FRESCHI. "Efectul adăugării de lapte jenny asupra inhibării suflării târzii în brânza semi-dură". J. Dairy Sci. TBC: 1-10

https://dx.doi.org/10.3168/jds.2015-9458 © American Dairy Science Association®, TBC.

C. COSENTINO, R. PAOLINO, P. FRESCHI ȘI AM CALLUSO. „Laptele Jenny ca inhibitor al suflării târzii în brânză: un raport preliminar”. J. Dairy Sci. 96: 3547–3550 http://dx.doi.org/ 10.3168 / jds.2012-6225

© American Dairy Science Association®, 2013.

FACCIA M., PINTO F., VERONICO M., LIUZZI VA (2001) - Lizozima în laptele de iapă Murgese, TPR și măgar din Martina Franca. Proceedings Conferința a III-a „Noi achiziții în domeniul nutriției, creșterii și antrenamentului calului”, 149-154, 12-14 iulie, Campobasso.
GREPPI GF, IAMETTI S., BONOMI F., SESSA F., FELIGINI M., ENNE G. (1996) - Componente minore din zer în laptele de cal și de măgar. Proceedings XXXI International Symposium of Soc. It. For the Progress of Zoot. Sănătatea alimentară Rolul produselor de origine animală, Milano.
HATZIPANAGIOTOU A., RIELAND E., ENBERGS H. (1998) - Activitate lizozimă în laptele iepelor care suge în timpul alăptării. Dtsch Tierarztl Wochenschr, 105: 4, 148-152.
SOLAROLI G., PAGLIARINI E., PERI C. (1993) - Compoziția și calitatea nutrițională a laptelui de iapă. Ital. J. Food Sci., 1, 3-10.

Elemente conexe

• Proteină
• Catalizator
• Enzimă

Alte proiecte

• Wikționarul conține dicționarul lema « lizozimă »
• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe lizozimă

linkuri externe

• ( EN ) Enzyme spotlight : studiu lunar al unei enzime de către Institutul European de Bioinformatică .
• ( EN ) BRENDA : bază de date care conține informații și date din literatură referitoare la toate enzimele cunoscute.
• ( EN ) KEGG : bază de date care conține informații complete despre enzime și căi conexe.

Portalul de biologie

Portalul Medicinii