Membrana nucleara

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

Nucleul celulei este învelit de un dublu strat fosfolipidic care formează învelișul nuclear . Stratul bistrat extern este în continuitate cu reticulul endoplasmatic și, la fel ca acesta din urmă, este acoperit de ribozomi care sintetizează activ proteinele ; proteinele nou sintetizate trec în spațiul perinuclear dintre cele două straturi ale membranei.

O clasă specială de filamente, cunoscute sub numele de laminine, sunt asociate cu suprafața interioară a membranei nucleare. Laminele formează o rețea densă sub membrană, lamina nucleară. filamentele laminate se încrucișează în unghi drept pentru a forma o rețea anastomotică neregulată care acoperă suprafața interioară a membranei nucleare. Procedând astfel, ele întăresc mecanic membrana nucleară, determinând forma nucleului și oferind un site de legare pentru o varietate de proteine ​​de ancorare a cromatinei . Lamina nucleară A, cu peste 350 de mutații, este proteina cu cele mai multe mutații posibile legate de bolile umane. Mutațiile laminei A provoacă o gamă surprinzător de largă de boli, de la progeria la diferite distrofii.

Cromatina condensată (heterocromatina) tinde, de asemenea, să se agregeze la membrana nucleară în timpul interfazei. La sfârșitul profazei mitotice sau meiotice, filamentele laminate se dezasamblează, provocând dizolvarea membranei nucleare în vezicule și dispersarea lor în reticulul endoplasmatic. În ultimele etape ale mitozei (telofaza), proteinele periferiei nucleare, inclusiv lamele, se asociază cu suprafața cromozomilor, constituind locuri de ancorare pentru veziculele membranare. Fuziunea acestor vezicule reconstituie compartimentul nuclear.

Transportul moleculelor între nucleu și citoplasmă are loc prin intermediul unor pori nucleari specializați care străpung membrana nucleară. Acestea funcționează ca filtre moleculare direcționale foarte selective care permit proteinelor precum histonele și proteinele de reglare a genelor (care sunt sintetizate în citoplasmă, dar își desfășoară acțiunea în nucleu) să intre în nucleu și molecule care sunt sintetizate în nucleu, dar destinate citoplasma (de exemplu, subunități ribozomale, ARN-uri de transfer și ARN mesager ) pentru a părăsi nucleul.

Din punct de vedere ultrastructural, porii nucleari apar ca structuri discoidale cu un diametru exterior de 130 nm și un por interior cu un diametru efectiv pentru difuzie de 9 nm. Membrana nucleară a unei celule active este, de asemenea, traversată de peste 4000 de pori. Complexul porilor nucleari are o simetrie octogonală și este format prin asamblarea a peste 50 de proteine, nucleoporinele . Porii nucleari sunt liber permeabili la molecule mici, ioni și proteine ​​de până la 17 kDa.

Majoritatea proteinelor care intră în nucleu o fac sub formă de complexe cu proteine ​​specifice receptorului de transport cunoscute sub numele de importină . Importinele merg înainte și înapoi între nucleu și citoplasmă. Pentru a-și lega încărcătura, importinele au nevoie de o scurtă secvență de aminoacizi cunoscută sub numele de Secvența de localizare nucleară ( NLS ) și această legare poate fi direcționată sau mediată de o proteină adaptoare. Interacțiunile importinei cu componentele porilor nucleari o deplasează împreună cu sarcina sa prin por printr-un proces încă necunoscut, dependent de energie. O buclă complementară acționează pentru a exporta proteine ​​și molecule de ARN din nucleu în citoplasmă folosind receptori de transport cunoscuți sub numele de exporină .

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe

Controlul autorității LCCN (EN) sh85093016 · GND (DE) 4309987-7