Proteina globulară

Structura tridimensională a hemoglobinei, o proteină globulară tetramerică.

Proteinele globulare sunt proteine formate din structuri secundare variate și complexe, în care lanțurile polipeptidice tind să se înfășoare în jurul lor. Prin urmare, aceste proteine iau o formă globulară sau sferică și sunt în general solubile în apă (în care formează o soluție coloidală ), spre deosebire de proteinele fibroase și membranare . Enzimele , proteinele de transport , proteinele reglatoare , imunoglobulinele , proteinele motorii , factorii de transcripție , hormonii și mulți alții sunt proteine globulare.

Structura

Secvența de aminoacizi a proteinelor de acest tip face ca proteina să se înfășoare în jurul său, generând o structură foarte compactă. Forma care este generată după pliere este direct responsabilă de activitatea proteinei în sine în conformitate cu dogma „structură-funcție”. Forma globulară este determinată de structura terțiară a acestor polipeptide, care aranjează resturile de aminoacizi hidrofili pe suprafața externă a proteinei, încadrând reziduurile apolare în așa-numitul nucleu hidrofob .

Proteinele globulare pot avea o structură terțiară foarte complexă, caracterizată prin numeroase domenii dispuse spațial într-un mod precis. Secvența primară a unui lanț polipeptidic poate lua un număr foarte mare de conformații, cu toate acestea, toate proteinele globulare limitează numărul conformațiilor lor la una sau câteva ( paradoxul lui Levinthal ). Conform dogmei lui Anfinsen , de fapt, proteinele sunt capabile să ajungă în mod autonom la starea conformațională corectă (care coincide cu un minim de energie liberă ) în virtutea propriei lor secvențe de aminoacizi, cel mult cu intervenția chaperoninelor . Mecanismele care stau la baza plierii corecte a proteinelor nu sunt încă clare, cu toate că sunt implicate interacțiuni slabe între aminoacizi, cum ar fi legăturile de hidrogen și interacțiunile van der Waals .

Cu toate acestea, în timpul plierii, energia eliberată este foarte modestă, deoarece plierea implică o scădere netă a entropiei proteinei. Acest fapt are ca rezultat o anumită instabilitate a structurii terțiare, care este ușor modificată de schimbările din mediu (temperaturi ridicate, variații ale salinității sau pH-ului) și este motivul pentru o rotație relativ rapidă a acestui tip de proteine.

Funcții

Spre deosebire de proteinele fibroase, care îndeplinesc o funcție pur structurală, proteinele globulare pot acționa ca:

enzime, reacții catalizatoare cu mare specificitate;
transportori de alte molecule (de exemplu, hemoglobina , care transportă oxigenul );
proteine chelatoare sau de rezervă (de exemplu feritină , care acționează ca o rezervă de fier );
factori de transcriere;
histone ;
proteine structurale, de exemplu, actină și tubulină , care sunt globular și solubili ca monomeri, dar polimeriza pentru a forma fibre rigide și lungi, cu toate acestea supuse cifra de afaceri rapidă.

Bibliografie

David L. Nelson, Michael M. Cox, Principiile de biochimie ale lui Lehninger , ediția a III-a, Bologna, Zanichelli , februarie 2002, ISBN 88-08-09035-3 .