Beta-galactozidaza
| beta-galactozidază | |
|---|---|
 O moleculă de β-galactozidază din Penicillium | |
| Numărul CE | 3.2.1.23 |
| Clasă | Hidrolaza |
| Numele sistematic | |
| β-D-galactozid galactohidrolază | |
| Alte nume | |
| colinesterază adevărată; colina esteraza I; colinesterază; acetiltiocolinesterază; acetilcolina hidrolaza; acetil.β-metilcolinesterază; AcCholE | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
| beta-galactozidază | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | GLB1 |
| Entrez | 2720 |
| Locus | Chr. 3 pter-p22 |
| Proteină | |
| numar CAS | |
| OMIM | 230500 |
| UniProt | P16278 |
| PDB | 1TG7 |
| Enzimă | |
| Numărul CE | 3.2.1.23 |
Β-galactozidaza este o enzimă hidrolitică care catalizează hidroliza resturilor β-D- galactoză terminale din polizaharide cunoscute sub numele de β- galactozide , prin ruperea legăturilor β- glicozidice terminale. Unele β-galactozidaze sunt, de asemenea, capabile să hidrolizeze α-L- arabinoside , β-D- fucozide și β-D- glucozide .
Structura
Secvența de aminoacizi a β-galactozidazei a fost descoperită în 1970 . [1] Patru lanțuri conțin proteina care după douăzeci și patru de ani s-a dovedit a fi un tetramer de 464 kDa cu 222 puncte de simetrie . Fiecare unitate β-galactozidază este formată din cinci domenii, al treilea dintre acestea fiind un site activ . [2]
Reacţie
Situl activ al β-galactozidazei catalizează hidroliza substratului dizaharidic prin legarea „superficială” și „profundă”. Funcționarea optimă a enzimei necesită prezența ionului de potasiu monovalent (K + ) și a ionului de magneziu divalent (Mg 2+ ). Legătura β a substratului este fuzionată dintr-un terminal format dintr-o grupare carboxil pe lanțul lateral al unui acid glutamic .
Nell 'E. coli, nucleofilul din înlocuirea reacției a fost considerat a fi Glu-461; [3] . Astăzi se știe că Glu-461 este un catalizator acid . Glu-537 este în schimb adevăratul nucleofil, [4] legat de un intermediar galactozil.
La om , nucleofilul reacției de hidroliză este Glu-268. [5]
Rol în fiziopatologia umană
Β-galactozidazele sunt enzime esențiale în corpul uman. Deficiența sa poate fi un simptom al galactozialidozei sau al sindromului Morquio B. De exemplu, pot cataliza hidroliza dizaharidei lactozei în cele două monozaharide constitutive ale acesteia, glucoza și galactoza . Lactaza , a cărei deficiență cauzează intoleranța omului la lactoză , este o enzimă care face parte din clasa β-galactozidazei.
Rolul în biologia moleculară
Β-galactozidaza joacă, de asemenea, un rol important în istoria biologiei moleculare, deoarece gena bacteriei E. coli care codifică această enzimă, a spus LacZ, a fost primul exemplu studiat în detaliu de reglare a expresiei genice, împotriva căruia constituie un model clasic. De fapt, această genă face parte dintr-un set de gene reglementate într-un mod coordonat numit operon ( lac operon ), a cărui expresie depinde de prezența sau absența lactozei și a altor surse de energie în mediul de creștere.
Notă
- ^ Fowler et. al, Secvența de aminoacizi a β-galactozidazei [ link rupt ] , în J. Biol. Chem. , 1970.
- ^ Matthews et. al., Structura Beta-galactozidazei E. coli , în CR Biologies , 2004.
- ^ Gebler et. al., Glu-537, nu Glu-461, este nucleofilul din situsul activ al ( lac Z ) beta-galactozidazei din Escherichia coli , în J. Biol. Chem. , 1991. Adus la 30 decembrie 2006 (arhivat din original la 2 martie 2007) .
- ^ Yuan et. al., Substituții pentru Glu-537 de beta-galactozidază din Escherichia coli determină scăderi mari ale activității catalitice , în Biochem J , 1994 (arhivat din original la 8 mai 2006) .
- ^ McCarter și colab. al., Identificarea Glu-268 ca nucleotil catalitic al precursorului beta-galactozidazei lizozomale umane prin spectrometrie de masă , 1997.
Bibliografie
- (EN) Blakely, JA și MacKenzie, SL Purificarea și proprietățile unei β-hexozidaze din Sporobolomyces singularis. Poate sa. J. Biochem. 47 (1969) 1021-1025. Entrez PubMed 5389663
- ( EN ) Kuby, SA și Lardy, HA Purificarea și cinetica β-D-galactozidazei din Escherichia coli, tulpina K-12. J. Am. Chem. Soc. 75 (1953) 890–896.
- ( EN ) Kuo, CH și Wells, WW β-galactozidază de la glanda mamară de șobolan. Purificarea, proprietățile și rolul său în biosinteza 6o-OD-galactopiranozil mioinozitolului. J. Biol. Chem. 253 (1978) 3550–3556. Entrez PubMed 418065
- ( EN ) Landman, OE Proprietăți și inducerea β-galactozidazei în Bacillus megaterium. Biochim. Biofizi. Acta 23 (1957) 558-569. Entrez PubMed 13426167
- ( EN ) Llanillo, M., Perez, N. și Cabezas, activitățile JA β-galactozidazei și β-glucozidazei aceleiași enzime din ficatul de iepure. Int. J. Biochem. 8 (1977) 557-564.
- ( EN ) Monod, J. și Cohn, M. La biosynthèse induite des enzymes (adaptation enzymatique). Adv. Enzimol. Relat. Subj. Biochimie. 13 (1952) 67-119. Entrez PubMed 14943665
- ( EN ) Wallenfels, K. și Malhotra, OP În: Boyer, PD, Lardy, H. și Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp. 409-430.
linkuri externe
- ( EN ) Beta-galactozidaza , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.
