L-lactat dehidrogenază

L-lactat dehidrogenază
Model tridimensional al enzimei
Numărul CE	1.1.1.27
Clasă	Oxidoreductaza
Numele sistematic
(S) -lactat: NAD ⁺ oxidoreductaza
Alte nume
acid lactic dehidrogenaza; L - (+) - lactat dehidrogenază; lactat dehidrogenază; lactat dehidrogenază (dependentă de NAD); dehidrogenază lactică; L - (+) - nLDH
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa:IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

L-lactat dehidrogenază
Gene
HUGO	LDHA LDH1
Entrez	3939
Locus	Chr. 11 p15.1
Proteină
numar CAS	9001-60-9
OMIM	150000
UniProt	P00338
PDB	1A5Z
Enzimă
Numărul CE	1.1.1.27
Editați datele pe Wikidata · Manual

L-lactatul dehidrogenază (sau LDH ) este o enzimă , aparținând clasei oxidoreductazelor , care catalizează următoarea reacție:

piruvat + NADH + H ⁺ ⇄(L) - lactat + NAD ⁺

LDH este un tetramer format din combinația a doi monomeri diferiți, codificați de două gene distincte: tipul H (H din inima engleză), prezent în cea mai mare parte în inimă , și tipul M (M din mușchiul englez), caracteristic mușchiului scheletic . Din diferitele compoziții monomerice, există cinci forme izoenzimatice : H4 sau LDH1, H3M1 sau LDH2, H2M2 sau LDH3, H1M3 sau LDH4, M4 sau LDH5 care diferă între ele prin compoziția structurală , proprietățile biochimice și difuzia țesuturilor .

Distribuția izoenzimelor

LDH1 (H4) este predominant în miocard și în celulele roșii din sânge . Prezent și în cortexul renal și mușchiul scheletic.

LDH2 (H3M1) este predominant în miocard și celule roșii din sânge, precum și prezent în pancreas , cortexul renal, plămânul și mușchiul scheletic.

LDH3 (H2M2) este prezent în plămâni, placentă , mușchi scheletic și pancreas.

LDH4 (H1M3) se găsește în măduva renală, mușchiul scheletic, plămânul și placenta.

LDH5 (M4) este caracteristic mușchiului și ficatului . Prezent și în medula renală și pancreas .

Patologie clinică

Valorile normale în ser sunt considerate a fi între 0-600 U / L și 800-3600 UI / L în urină ( notă : diferiți autori indică intervale diferite). În ceea ce privește raportul dintre izoenzime, se iau în considerare valorile normale: LDH1 18-30%, LDH2 28-30%, LDH3 15-30%, LDH4 6-16%, LDH5 2-13%. Valorile anormale ale LDH1 și LDH2 se găsesc în infarctul miocardic și în anemia hemolitică . În special, nivelul LDH1, după infarctul miocardic, atinge apogeul după 48 de ore și rămâne modificat timp de 1-3 săptămâni. Creșterea LDH3 este legată de infarctul pulmonar, în timp ce o cantitate mai mare de LDH5 este caracteristică hepatitei virale acute.

În rezumat, un nivel LDH total mai mare decât cel normal se găsește în boli precum: infarct miocardic, infarct pulmonar, hepatită virală acută , hepatită toxică , stare de șoc , anemie severă, distrofie musculară , polimiozită, dermatomiozită, exerciții musculare intense, diabet, insuficiență rinichi , ciroză hepatică , sindrom Reye , leucemie și neoplasme . Valorile scăzute se găsesc la subiecții expuși la radiații ionizante .

Bibliografie

Dennis, D. și Kaplan, NO D și acid L-lactic dezhidrogenază în Lactobacillus plantarum. J. Biol. Chem. 235 (1960) 810-818. Entrez PubMed 13815938
Everse, J. și Kaplan, NU Lactat dehidrogenaze: structură și funcție. Adv. Enzimol. Relat. Subj. Biochimie. 37 (1973) 61–133. Entrez PubMed 4146647
Holbrook, JJ, Liljas, A., Steindel, SJ și Rossmann, MG Lactat dehidrogenază. În: Boyer, PD (Ed.), The Enzymes, edn 3rd, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 191–292.
Schär, H.-P. și Zuber, H. Structura și funcția L-lactat dehidrogenazelor din bacteriile termofile și mezofile. I) Izolarea și caracterizarea lactatelor dehidrogenaze din bacilii termofili și mezofili. Z. Fiziolul lui Hoppe-Seyler. Chem. 360 (1979) 795–807. Entrez PubMed 114469