Glicozilarea
Prin glicozilare , înțelegem o modificare a structurii proteinelor de către aparatul Golgi, în timpul sau după procesul de sinteză a proteinelor.
Funcţie
Glicozilarea are loc din mai multe motive. În primul rând, deoarece o proteină glicozilată realizează o pliere corectă și, în acest fel, își poate îndeplini funcția. Mai mult, glicozilarea protejează împotriva atacului de protează și crește solubilitatea moleculei de proteină, care este, prin urmare, stabilizată în toate aspectele. În cele din urmă, mecanismul glicozidic permite efectuarea controlului calității. Controlul calității este un proces efectuat de celulă pentru a arunca proteinele care nu sunt îndoite corespunzător. Principiul recunoașterii apare pe baza prezenței sau absenței unui anumit reziduu de glucoză pe structura glicozidică. Majoritatea proteinelor glicozilate în celulele eucariote sunt destinate să devină proteine de membrană: lanțurile de zahăr formează de fapt glicocalixul care înconjoară plasmalema .
Glicozilarea are loc dacă țesuturile sunt acidificate prin acid lactic în urma efortului fizic, prin cetoza într-o dietă cu conținut scăzut de carbohidrați , prin aportul de alimente acide. Sângele are un pH care previne reacția dintre proteine și lanțurile reactive rezultate din degradarea glucozei (în special hidroxil).
Tipuri
Există două tipuri diferite de glicozilare:
- N-glicozilarea;
- O-glicozilarea.
Acestea diferă în diferite aspecte: mecanismul de acțiune, compartimentul celular în care au loc și locul de atașare a lanțurilor glicozidice.
N-glicozilarea
N-glicozilarea implică adăugarea unui lanț standard de carbohidrați la nivelul atomului de azot al unui lanț lateral de asparagină . N-glicozilarea începe în reticulul endoplasmatic dur într-un lanț peptidic care este încă în curs de traducere .
Primul pas constă în transferul unui lanț de paisprezece zaharuri (două de N-acetilglucozamină , trei de glucoză și nouă de manoză ) într-un reziduu lateral de asparagină. Oligozaharida este asamblată în interiorul reticulului endoplasmatic din carbohidrați individuali și este transferată de o enzimă specială ( glicoziltransferaza ) dintr-o moleculă dolico-fosfat în proteină, ca un singur element. Atacul lanțului de carbohidrați poate avea loc de fapt asupra oricărei asparagine prezente în secvența Asn-X-Ser sau Asn-X-Thr , unde X reprezintă orice aminoacid cu excluderea prolinei .
Într-un al doilea timp există modificarea lanțului de zahăr tocmai adăugat, întotdeauna la nivelul reticulului endoplasmatic. Aici, trei reziduuri de glucoză și un reziduu de manoză sunt îndepărtate de fiecare dată din lanț (tăiere).
Proteinele care au suferit atât glicozilarea, cât și prima modificare sunt transportate, prin vezicule, către aparatul Golgi . Aici suferă o succesiune ordonată de schimbări importante. Diferența fundamentală față de cele două faze anterioare este specificitatea acestor reacții: dacă de fapt în reticulul endoplasmatic glicozilarea este un eveniment „serial”, care nu variază cu variația substratului, în Golgi fiecare proteină specifică este recunoscute și modificate în funcție de funcția viitoare.
Se pot găsi îndepărtări sau adăugări de zaharuri simple sau lanțuri mai lungi; specificitatea lanțurilor unice de glucoză este mecanismul utilizat de celulă pentru sortarea proteinelor către diferitele situri țintă ( lizozomi , membrane, peroxizomi ).
O-glicozilarea
O-glicozilarea este un proces foarte specific, care nu implică adăugarea în serie de carbohidrați la proteina procesată. Are loc complet în aparatul Golgi (cisterna cis), unde zaharurile sunt legate de peptidă la nivelul atomului de oxigen al lanțurilor laterale ale serinei , treoninei sau hidroxilizinei . Adăugarea este pentru un singur carbohidrat la un moment dat; de obicei, numărul de zaharuri legate în timpul acestui proces este limitat la câteva reziduuri.
- ON-acetilgalactozamină (O-GalNAc)
- O-fucosa
- O-glucoza
- ON-acetilglucozamină (O-GlcNAc)
Alte glicozilări
S-a demonstrat că unele proteine citosolice și nucleare sunt glicozilate de un sistem enzimatic diferit, situat în reticulul endoplasmatic neted și în Golgi. Adăugarea implică deseori reziduuri de N-acetilglucozamină la nivelul atomului de oxigen al proteinei, dar siturile precise și rolul carbohidraților în polipeptidele citosolice nu sunt încă înțelese.
linkuri externe
- ( EN ) Glicozilare , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.
