Kinase

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

În biochimie , kinaza (sau, cu un termen puțin folosit, kinaza ) este definită ca un tip de enzimă ( numărul CE 2.7.1 [1] ) aparținând familiei fosfotransferazelor capabile să transfere grupări fosfat din molecule donatoare de energie mare ( cum ar fi ATP ) pentru substraturi specifice; acest proces se numește fosforilare . O enzimă care elimină o grupare fosfat dintr-un substrat, pe de altă parte, se numește fosfatază .

Kinazele reprezintă cel mai mare grup de enzime prezente în natură: sunt foarte adesea molecule structurale foarte asemănătoare, dar cu o specificitate a substratului foarte ridicată. Se estimează că genomul uman poate codifica aproximativ 550 kinaze (și 130 fosfataze) [2] .

Nomenclatură

Structura corectă a numelui fiecărei kinaze ar trebui să arate astfel: „ [Numele substratului] kinază”. Termenul hexokinază , de exemplu, indică o kinază care catalizează fosforilarea unei hexoze . Cu toate acestea, în utilizarea curentă, kinazele au căpătat numeroase nume diferite (și formal incorecte), deoarece există adesea mai multe kinaze capabile să fosforileze același substrat.

Tipuri de kinaze

În unele cazuri, scopul fosforilării este de a activa sau furniza energie unei molecule pentru a-i permite să participe la o reacție cu o energie liberă Gibbs negativă. Toate kinazele necesită prezența unui ion metalic , cum ar fi un Mg 2+ sau un Mn 2+ : ionii stabilizează legăturile de energie ridicată ale moleculei de energie ridicată (de obicei ATP sau derivați ai ATP), permițând să aibă loc fosforilarea .

În alte cazuri, fosforilarea unui substrat poate inhiba activitatea acestuia. Un mecanism comun de inhibare mediată de enzime a fost observat pentru prima dată în src ( sarc pronunțat) tirozin kinaza : atunci când src este fosforilat pe o tirozină specifică, se pliază în sine, ascunzându-și astfel situl catalitic (conformația este dezactivată ).

În alte cazuri, fosforilarea unei proteine ​​îi permite să se lege de alte domenii de recunoaștere autorizate pentru tirozină , treonină sau serină fosforilată. În orice caz, aceste legături pot genera atât activarea, cât și inhibarea căilor specifice.

O altă funcție a fosforilării a fost identificată și la sfârșitul anilor '90 . Unele proteine, dacă sunt fosforilate, suferă o degradare mediată de calea ubiquitinei din cadrul proteazomului . Aceste proteine ​​specifice pot deveni substraturi pentru ubiquitină numai dacă sunt fosforilate.

Cu toate acestea, cel mai mare grup de kinaze este cel al protein kinazelor , care modifică activitatea proteinelor specifice. Acestea sunt utilizate în cantități mari pentru a modula transducția semnalului în procesele celulare complexe. Tirozin kinazele sunt protein kinaze care fosforilează reziduurile de tirozină din proteine ​​(vezi receptorii tirozin kinazei ). Serina / treonina kinaze fosforilează reziduuri de serină sau treonină (care au lanțuri laterale similare).

În cele din urmă, numeroase alte kinaze acționează asupra biomoleculelor mici ( lipide , carbohidrați , aminoacizi , nucleotide ), atât în ​​scopuri de semnalizare, cât și pentru a le activa pentru unele procese metabolice.

Curiozitate

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: kinaza JAK .

O clasă de kinaze, numită JAK , a stârnit câteva zâmbete în comunitatea științifică, pe măsură ce s-a răspândit ideea că acronimul dat de descoperitori a fost Just Another Kinase ( încă o kinază ). În realitate, acronimul înseamnă Janus Activating Kinases , indicând un grup special de kinaze cu o structură simetrică , evocată în mod evocator prin numele figurii mitologice a lui Janus cu două fețe .

Notă

  1. ^ (EN) 2.7.1 , în ExplorEnz - Enzyme Database, IUBMB .
  2. ^(EN) Lander ES și colab. Secvențierea inițială și analiza genomului uman. Natura 2001; 409: 860-921. Entrez PubMed 11237011

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe

Biologie Portalul de biologie : Accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie