Proteina S100

Proteinele S100 sunt o familie de proteine cu greutate moleculară mică prezente la vertebrate, caracterizate prin două situsuri de legare a calciului cu structură helix-loop-helix ( EF-hand ). Există cel puțin 21 de tipuri de proteine S100 ^[1] . Denumirea S100 derivă din solubilitatea de 100% a acestora în sulfat de amoniu la pH neutru.

Structura

Majoritatea S100 au o structură homodimerică, adică două polipeptide identice legate între ele prin legături necovalente . Deși S100 sunt similare din punct de vedere structural cu calmodulinele , acestea diferă de acestea prin faptul că sunt specifice celulei, exprimate în celule particulare la niveluri diferite, în funcție de factorii de mediu. Calmodulinele, pe de altă parte, sunt receptori omniprezenți și universali Ca ²⁺ , care se găsesc în multe celule.

Funcție normală

S100 sunt prezente în mod normal în celulele derivate din creasta neuronală ( celule Schwann , melanocite și celule glia ), în condrocite , adipocite , celule mioepiteliale , macrofage , celule Langerhans și în celule dendritice .

Proteinele S100 sunt implicate în diferite funcții intracelulare și extracelulare ^[2] . Sunt, de asemenea, implicați în reglarea fosforilării proteinelor, a factorilor de transcripție , a homeostaziei Ca ⁺⁺ , a dinamicii constituenților citoscheletici , a activităților enzimatice , a creșterii și diferențierii celulare și a răspunsului inflamator .

Patologie

Unii membri ai familiei S100 sunt utili ca markeri pentru anumite tumori și pentru diferențierea celulelor în sens epidermic . Ele pot fi găsite în melanoame ^[3] , tumori maligne ale tecii nervului periferic, schwanoame , paragangliom celule stromale și sarcoame celulare clare.