Citokeratină

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

Citokeratinele sunt proteine ​​de filament intermediare care conțin keratină situate în citoscheletul intracitoplasmatic al celulelor epiteliale .

Filamente de citokeratină în celulele epiteliale

Termenul de citokeratină a fost introdus la sfârșitul anilor 1970 [1] când filamentele subunităților proteinei cheratinei au fost identificate în celule.

În 2006, ca urmare a introducerii unei noi nomenclaturi sistematice pentru cheratine, citokeratinele sunt acum definite ca cheratine [2] .

Tipuri de citokeratină

Citokeratine cu greutate moleculară mică în țesutul placentar al glandelor endometriale

Există două tipuri de citokeratine: tipul I care poate fi acid sau bazic și tipul II neutru. Citokeratinele se găsesc de obicei în perechi cuprinzând o citokeratină de tip I și o citokeratină de tip II. Citokeratinele de bază și neutre includ: CK1, CK2, CK3, CK4, CK5, CK6, CK7, CK8 și CK9. Citokeratinele acide sunt: ​​CK10, CK12, CK 13, CK14, CK16, CK17, CK18, CK19 și CK20. Expresia acestor citokeratine este adesea specifică organului / țesutului. De exemplu, CK7 este de obicei exprimat în epiteliul ductal al tractului genito-urinar, în timp ce CK20 se găsește mai frecvent în tractul gastro-intestinal.

Grupurile de citokeratine exprimate de o celulă epitelială depind în principal de tipul de epiteliu căruia îi aparține celula și de stadiul de dezvoltare. Astfel, tipul de citokeratină specifică exprimat permite clasificarea tuturor epiteliilor pe baza profilului de expresie al citokeratinelor. În plus, această clasificare este valabilă și pentru tumorile maligne ale epiteliilor (carcinoame), profilul citokeratinelor exprimate tinde să rămână constant atunci când un epiteliu suferă o transformare în carcinom. Principala implicație clinică este că studiul profilului citokeratinelor exprimat cu tehnici imunohistochimice permite diagnosticarea tipului de epiteliu care s-a transformat în carcinom și caracterizarea consecventă a tipului de tumoare în patologia chirurgicală [3] .

Caracterizarea tumorii

  • Citokeratina 4: epiteliu scuamos neceratinizat, situat în cornee și în epiteliul de tranziție [4] .
  • Citokeratina 7: un subgrup de epitelii glandulari și epiteliul de tranziție [4] .
  • Citokeratina 8: Adenocarcinoame la epitelii glandulari ai tractului digestiv, respirator și urogenital, atât la celulele endocrine, cât și la cele exocrine [4] .
  • Citokeratina 10: Carcinoame cu celule scuamoase în epitelii keratinizate stratificate în zone diferențiate și foarte diferențiate [4] .
  • Citokeratina 13: Epitelii keratinizați ne-scuamoși, cu excepția corneei [4] .
  • Citokeratina 14: Stratul bazal al epiteliilor stratificate [4] .
  • Citokeratina 18: Adenocarcinoamele către epiteliul glandular al tractului digestiv, respirator, urogenital, afectează atât celulele endocrine și exocrine, cât și celulele mezoteliale [4] .
  • Citokeratina 19: Carcinoame epiteliale de tip glandular, care nu se regăsesc în cazurile în care carcinomul afectează hepatocitele și în cazurile de carcinom hepatocelular [4] .

Biologie moleculara

Citokeratinele sunt codificate de o familie de 30 de gene. Dintre acestea, 20 sunt gene epiteliale, iar restul de 10 sunt specifice pentru trichocite.

Toate lanțurile de citokeratine sunt compuse dintr-un domeniu central α-helix (cu o identitate de secvență de 50-90% între citokeratine de același tip și aproximativ 30% între citokeratine de diferite tipuri) domeniile Ne-C-terminale nu au trăsături α - elice. Domeniul h -helix este compus din 310-150 aminoacizi și include patru segmente în care modelul repetă șapte resturi de aminoacizi. În acest model repetat, primul și al patrulea reziduu sunt alcătuite din aminoacizi hidrofobi, celelalte alternează polaritatea pozitivă și negativă, în consecință reziduurile polare se găsesc pe o parte a spiralei α-helix . Acest domeniu central al lanțului permite alinierea moleculară în structura keratinei și în soluție lanțurile se asociază în dimeri.

Secvențele finale ale domeniilor de citokeratine de tip I și II sunt subdivizate în subdomenii V1 și V2, care variază în funcție de secvența și dimensiunea aminoacizilor. Tipul II are, de asemenea, subdomenii conservate H1 și H2, constând din 36 și respectiv 20 de resturi de aminoacizi. Subdomeniile V1 și V2 conțin reziduuri de glicină și serină , V1 oferă lanțului un caracter puternic de insolubilitate și facilitează interacțiunea cu alte molecule. Aceste domenii terminale sunt, de asemenea, importante în definirea funcției citokeratinelor, permițând distincția între citokeratinele exprimate de un anumit tip de celule epiteliale.

Blocul principal al lanțului de citokeratină este format dintr-un tetramer format din două perechi de dimeri de keratină antiparaleli, orientarea cap-coadă (antiparralelo) dă naștere protofilamentelor, care la rândul lor se împletesc în perechi pentru a forma protofibrile; Asocierea a patru protofibrile dă naștere unui filament de citokeratină.

Biologie celulara

În citoplasmă, filamentele de keratină iau o conformație de rețea complexă care se extinde de la suprafața nucleului până la membrana celulară. Numeroase proteine ​​accesorii sunt implicate în geneza și menținerea acestei structuri reticulare.

Asocierea dintre membrana plasmatică și suprafața nucleară oferă implicații importante pentru organizarea citoplasmei și a mecanismelor de comunicare celulară. În plus față de funcțiile de întreținere structurală statică furnizate în ceea ce privește sprijinul nucleului și rezistența la tracțiune suferită de celulă, rețelele de citokeratină suferă un schimb rapid de fosfați care determină depolimerizare, ceea ce permite efectuarea proceselor dinamice la care celula poate întâlni, cum ar fi mitoza și perioada post-mitotică, mișcarea și diferențierea celulelor.

Citokeratinele pot interacționa cu desmosomii și hemidesmosomii, colaborând astfel la aderența celulei celulare și a membranei bazale a celulei, o legătură importantă cu țesutul conjunctiv care stă la baza epiteliului.

Notă

  1. ^ Franke WW, Schmid E, Osborn M, Weber K,filamente de dimensiuni intermediare ale celulelor endoteliale umane , în J Cell Biol. , vol. 81, nr. 3, 1979, pp. 570-580, DOI : 10.1083 / jcb.81.3.570 , PMC 2110384 , PMID 379021 .
  2. ^ Schweizer J, Bowden PE, Coulombe PA, Langbein L, Lane EB, Magin TM, Maltais L, Omary MB, Parry DA, Rogers MA, Wright MW, Noua nomenclatură consens pentru keratine de mamifere , în J Cell Biol. , vol. 174, nr. 2, 2006, pp. 169–174, DOI : 10.1083 / jcb.200603161 , PMC 2064177 , PMID 16831889 .
  3. ^ Walid MS, Osborne TJ, Robinson JS, sarcom cerebral primar sau carcinom metastatic? , în Indian J Cancer , vol. 46, nr. 2, 2009, pp. 174–175, DOI : 10.4103 / 0019-509X.49160 , PMID 19346656 .
  4. ^ a b c d e f g h MUbio> ANTICORPI MONOCLONALI LA CITOKERATINE [ link întrerupt ] Accesat în octombrie 2010

Alte proiecte

Biologie Portalul de biologie : accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie
Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Citokeratina&oldid=117463867 ”