Aminoacizi cu catenă ramificată

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

Ramificat aminoacizi catenă (cunoscută și ca aminoacizi cu catene ramificate sau BCAAs în limba engleză-limba literatura științifică, care reprezintă catenă ramificată aminoacizi) sunt un grup de trei dintre cele nouă aminoacizi esențiali reprezentați de leucină , izoleucină, și valină . [1]

Descriere

Acestea se numesc lanț ramificat, deoarece structura lor formează ramuri și reprezintă aproximativ 35% din aminoacizii esențiali din proteinele musculare și 40% din aminoacizii necesari mamiferelor. [2] Fiind printre cei nouă aminoacizi esențiali, organismul este incapabil să-i sintetizeze, ceea ce înseamnă că trebuie luați prin alimente proteice, cum ar fi carnea, peștele și ouăle sau suplimentele specifice. Combinația acestor trei aminoacizi esențiali reprezintă aproximativ o treime din mușchii scheletici din corpul uman sub formă de proteine, deși BCAA sunt prezenți în mușchiul scheletic liber (neproteic) în cantități marginale.

Spre deosebire de mulți alți aminoacizi, BCAA sunt metabolizați numai în mușchiul scheletic , deoarece enzima BCAA amino transferază nu este prezentă în ficat, unde sunt convertiți mulți alți aminoacizi. Enzima limitativă a metabolismului BCAA este alfa-cetoacid dehidrogenaza cu lanț ramificat , care se găsește și în mușchi și este de fapt activată prin efort sau post . Deficitul acestei enzime este determinat de o boală genetică rară ( MSUD ), care generează o creștere a nivelurilor de BCAA în sânge cu o deteriorare rapidă a funcțiilor creierului: terapia constă în reducerea generală a BCAA-urilor introduse zilnic, tiamină , reducerea catabolism muscular și promovarea anabolismului cu aportul de BCAA împreună cu carbohidrați cu un indice glicemic ridicat, cum ar fi crearea unui vârf glicemic și de insulină în sânge.

  • Leucina

  • Isoleucina

  • Valina

BCAA sunt utilizate în diferite combinații și cantități, printre care leucina este cea mai ușor oxidată și, prin urmare, este cea mai eficientă în stimularea secreției de insulină de către pancreas . Acest lucru scade nivelul zahărului din sânge și promovează producția de hormoni de creștere . Atât în ​​timpul muncii musculare intense și prelungite, cât și în timpul primei faze de recuperare, concentrația de glucoză și insulină în picătura de sânge și catecolamine crește, astfel încât în ​​mușchi și ficat sinteza proteinelor este încetinită și degradarea proteinelor este accelerată. Dacă în timpul activității fizice este blocată și secreția de insulină nouă (pentru care BCAA exercită o simplă aprovizionare cu proteine, fără stimulare), un vârf de insulină combinat cu un vârf glicemic (cu asocierea de carbohidrați GI mari la BCAA, care, după cum sa menționat , singure nu aduc zaharuri și, eventual, la alimentele bogate în triptofan ) în prima fază a recuperării servește în primul rând la restabilirea valorilor normale ale zahărului din sânge și ale insulinei înainte de activitatea fizică.

În al doilea rând, insulina face ca țesuturile să preia din sânge cei 5 aminoacizi (leucină, izoleucină, valină, tirozină și fenilalanină) care au același purtător în comun cu triptofanul pentru a traversa bariera hematoencefalică și a ajunge la creier. În acest fel, tot triptofanul trece prin barieră.

În plus față de insulină, merită luat în considerare efectul glucagonului, hormoni secretați de insulele Langerhans din pancreas (de celule diferite, dar nu sunt secretate niciodată în același timp). Posturile, nivelurile stabile de insulină în sânge (calmul insulinemic) și activitatea fizică stimulează sinteza glucagonului. Glucagonul are ca rezultat utilizarea preferențială a grăsimilor și proteinelor pentru a furniza energie în loc de glucoză și descompunerea legăturilor moleculei de glicogen în glucoză. Aportul de carbohidrați cu conținut ridicat de GI în timpul activității fizice (chiar dacă secreția de insulină este blocată), determină creșterea glicemică și sfârșitul producției de glucagon: dacă nu ați început activitatea fizică în timpul postului (pentru care nivelul de glucagon era deja la nivelul maxim ), efectul de ardere a grăsimilor acestui hormon este pierdut, ceea ce este mai relevant în activitățile aerobe care vizează în principal scăderea masei grase, mai degrabă decât construirea masei slabe.

Sunt insulinogene , singurele nefiind glucagonogene în același timp. Izoleucina și leucina sunt ketogene , leucina este, de asemenea, non- glucogenă .

În medicină , aminoacizii cu lanț ramificat sunt folosiți pentru a ajuta la recuperarea victimelor arsurilor . [3] Ele sunt, de asemenea, utilizate în tratamentul unor cazuri de encefalopatie hepatică . [4] O altă utilizare frecventă a aminoacizilor cu lanț ramificat este în suplimentarea în culturism . [5]

Proprietate

Funcția mentală și reactivitatea

Timpul de reacție, o calitate care practic nu poate fi antrenat, s-a dovedit că se îmbunătățește dacă au un nivel ridicat de BCAA în sânge. Un studiu recent (Jakobsen și colab., 2011) a constatat că o dietă bogată în proteine ​​îmbunătățește funcția mentală și timpul de reacție. Participanții la studiu care au consumat o dietă bogată în proteine ​​(3 grame pe kg de greutate corporală de proteine ​​pe zi) s-au comportat semnificativ mai bine la testele de fluență verbală și au avut un timp de reacție mai rapid decât participanții care au luat doar 1,5 grame de proteine ​​pe kg de greutate corporală pe zi. La sfârșitul perioadei de studiu, grupul bogat în proteine ​​avea niveluri ridicate de BCAA, ceea ce cercetătorii sugerează că sunt cauza acestor îmbunătățiri, deoarece s-a demonstrat că BCAA reduce capacitatea de oboseală și crește funcția creierului după antrenamentele grele. în nutriția post-antrenament. [6]

În cazul unui metabolism inadecvat în țesuturile musculare, atunci când nivelurile plasmatice de BCAA și cetoacizii acestora cresc semnificativ peste nivelurile normale, există o deteriorare a funcției creierului.

Starea de spirit și depresia

Luarea de BCAA poate fi deosebit de importantă pentru creier pe măsură ce îmbătrânim. Cercetătorii sugerează că pentru persoanele în vârstă care nu pot obține suficiente proteine ​​de înaltă calitate, suplimentarea cu BCAA este esențială. Suplimentarea cu BCAA îmbunătățește producția de neurotransmițători , crescând funcția cognitivă. S-a demonstrat că BCAA joacă un rol în sinteza neurotransmițătorilor glutamat și GABA, care ajută la producerea de energie atunci când este necesar sau calm la nevoie. [7]

În plus, administrarea a 10 grame de aminoacizi esențiali, inclusiv BCAA, sa dovedit a îmbunătăți simptomele depresive și performanța fizică generală la persoanele în vârstă. BCAA crește probabil sinteza serotoninei cerebrale, îmbunătățind starea de spirit și reducând depresia. Se crede că BCAA induc sinteza proteinelor și crește sensibilitatea la insulină. Cercetătorii subliniază importanța leucinei (suplimentul utilizat conținea 2,5 grame), deoarece din cele trei BCAA este cel mai important pentru sinteza proteinelor. [8]

Sănătatea ficatului

Un fapt interesant despre proprietățile BCAA este acela de a promova regenerarea ficatului după îndepărtarea unei părți a acestuia. Acestea pot proteja ficatul de cancer la pacienții cu ciroză. În plus, BCAA îmbunătățește sensibilitatea la insulină, iar dacă îmbunătățirea stării insulinei este combinată cu efectele protectoare ale ficatului, BCAA pot ajuta la prevenirea acumulării crescute de grăsimi în ficat, prevenind anumite boli. [9] [10]

Rolul BCAA este controversat atunci când este deja prezentă o tumoare sau o boală care, similar cu cancerul, implică pierderea masei slabe, cu inițierea proteolizei și inhibarea proteosintezei. Celulele canceroase se hrănesc cu aminoacizi și în acest fel concurează cu creșterea masei slabe, motiv pentru care o linie de cercetare studiază privarea de BCAA ca o modalitate de a bloca creșterea și răspândirea tumorii. [11]

Același fenomen de descompunere a țesutului muscular care conține BCAA și eliberarea lor în sânge a condus la concluzia că creșterea concentrației de BCAA în sânge poate fi considerată drept unul dintre puținii markeri cunoscuți pentru diagnosticul cancerului pancreatic. . Pe lângă faptul că este un marker, s-a văzut că același fenomen de eroziune a masei slabe și eliberarea de BCAA în sânge apare și în unele cazuri în faza inițială a cancerului pancreatic (cacchessia neoplazică la nivelul mușchiului). [12]

La pacienții cu cancer pancreatic care suferă de pierderea masei musculare, un protocol de tratament pe scară largă prevede suplimentarea cu BCAA, în special cu lizină, care în alte studii a demonstrat totuși că determină creșterea tumorii pancreatice la șoareci. [13] În mod normal, timpul de asimilare a BCAA de la sânge la mușchi este rapid deoarece acești aminoacizi nu trec prin ficat, motiv pentru care persistența concentrațiilor ridicate în sânge, împreună cu pierderea masei slabe și simptome precum un apetit crescut (celulele canceroase se hrănesc cu BCAA). [ fără sursă ]

Sensibilitate la insulină și diabet

Una dintre principalele modalități prin care BCAA previne îmbătrânirea și promovează îmbunătățirea compoziției corpului este acțiunea lor asupra îmbunătățirii sensibilității la insulină și a toleranței la glucoză. Nivelurile ridicate de insulină accelerează îmbătrânirea prin deteriorarea nervilor și a celulelor, ceea ce face esențială controlul acestui hormon. Cu toate acestea, secreția de insulină este ușor de controlat, iar sprijinul BCAA poate fi utilizat în acest scop. Cercetătorii folosesc BCAA ca tratament pentru diabet și există numeroase date care demonstrează pierderea în greutate.

Un studiu recent (Shah și colab., 2012) a arătat că, printre persoanele care participă la un program de slăbire, cei care au slăbit cel mai mult au avut niveluri mai ridicate de BCAA. A existat o corelație mai puternică între îmbunătățirile sensibilității la insulină și nivelurile de BCAA decât pierderea în greutate, indicând faptul că sănătatea generală și metabolismul subiecților s-au îmbunătățit. [14]

Un alt studiu (Vernard și colab., 2011) a constatat că la șobolanii cărora li s-au administrat BCAA în combinație cu o soluție de glucoză, toleranța la glucoză s-a îmbunătățit în comparație cu grupul placebo. Toleranța la glucoză înseamnă că odată ce șobolanii au ingerat o cantitate mare de glucoză, glicemia lor a crescut și insulina a fost secretată, corpul lor a fost capabil să proceseze glucoza pentru energie mai eficient decât șobolanii care au luat placebo, care au fost mai puțin toleranți la glucoză. [15]

Sistem imunitar

Într-o recenzie științifică scrisă de Negro și colab. (2008), s-a constatat că suplimentarea cu BCAA recuperează „celulele mononucleare din sângele periferic (PBMC)” după un exercițiu intens la distanță. PBMC sunt celule sanguine, inclusiv celule albe din sânge, care joacă un rol vital în sistemul imunitar pentru a combate infecțiile și agenții invadatori. Suplimentarea cu BCAA ajută și la producerea de citokine, molecule de proteine ​​implicate și în funcția imună. Conform acestor rezultate, este posibil să se ia în considerare BCAA ca un supliment util pentru susținerea imunității pentru exerciții fizice și evenimente sportive. [16]

Sănătate și durată de viață

Date recente indică faptul că BCAA au un efect anti-îmbătrânire și cresc formarea de noi mitocondrii, care pot crește producția de energie. [17] Administrarea unui supliment BCAA la șobolani a dus la extinderea duratei lor de viață și la susținerea sănătății cardiace. [18]

Ar exista și alte modalități indirecte prin care suplimentarea cu BCAA ar putea prelungi viața. După cum sa menționat anterior, BCAA promovează sănătatea ficatului și există dovezi că persoanele cu boli hepatice cronice pot îmbunătăți sensibilitatea la insulină prin suplimentarea cu BCAA. [19]

BCAA în sport

Spre deosebire de mulți alți aminoacizi, BCAA sunt metabolizate numai în mușchiul scheletic, deoarece enzima BCAA amino-transferază nu este prezentă în ficat, unde enzimele tuturor celorlalți aminoacizi sunt prezente în concentrații maxime, [20] și până la 58% din toți aminoacizii ingerați (cu excepția BCAA) pot fi oxidați în ficat la prima trecere. [21] Mușchiul scheletic este capabil să oxideze doar 6 aminoacizi în timpul activității fizice: pe lângă aminoacizii cu lanț ramificat, asparagina , aspartatul și glutamatul . [22]

Metabolizarea tuturor aminoacizilor, atât a BCAA cât și a lanțului neramificat, are loc în timpul unei reacții care duce la formarea ureei ( transaminarea care este trecerea grupei amino NH2 de la un aminoacid la altul). Creșterea exercițiilor fizice și a metabolismului aminoacizilor (în special supliment BCAA), creșterea formării ureei. Ornitina este un aminoacid important pentru ciclul ureei și în special pentru expulzarea excesului de azot în urină. Administrarea aminoacizilor cu lanț ramificat are în principiu un potențial de eficacitate mai mare dacă aceștia sunt administrați sub formă de săruri de ornitină.

BCAA sunt utilizate pe scară largă în sport pentru proprietățile lor specifice, deoarece sunt utilizate numai pentru sinteza țesutului proteic, dar nu și pentru sinteza altor molecule biologic active, cum ar fi hormonii. [23] De fapt, amestecurile de aminoacizi fără BCAA sunt ineficiente pentru stimularea sintezei proteinelor. [24] Deoarece BCAA pot reprezenta de obicei până la 50% din aminoacizii esențiali găsiți în majoritatea surselor alimentare proteice, deficiențele nu apar la persoanele care consumă suficiente proteine. [23] Aminoacizii cu lanț ramificat prezenți în alimentele proteice, și în special leucina, stimulează sinteza proteinelor musculare (MPS) prin semnale care implică mTOR ( ținta rapamicinei la mamifere ) într-o manieră de răspuns la doză. [25]

Cu toate acestea, exercițiul fizic promovează o creștere a oxidării (consumului de energie) al BCAA. [2] Această degradare crescută a BCAA promovează menținerea homeostaziei energetice, oferind carbon ca sursă directă de energie și homeostaziei glicemice, oferind substraturi pentru ciclul Krebs (sau acid citric) și pentru gluconeogeneză (ciclul glucoză-alanină) . De fapt, nivelurile de BCAA nu au scăzut, deoarece proteoliza (catabolismul proteinelor) al mușchilor scheletici și resinteza BCAA din cetoacizi cu lanț ramificat (BCKA) în ficat crește nivelul BCAA. [26] Acest lucru nu înseamnă că nivelurile de BCAA sunt reduse, ci că sunt menținute ridicate prin obținerea lor din catabolism sau degradarea proteinelor care alcătuiesc mușchiul scheletic, resintetizând BCAA.

Având în vedere că epuizarea glicogenului este cunoscută pentru a activa enzima implicată în oxidarea BCAA la nivelul mușchilor, [27] pare plauzibil ca epuizarea glicogenului observată cu antrenament fizic ar putea crește oxidarea BCAA. Menținerea depozitelor optime de glicogen muscular și furnizarea de glucoză în timpul antrenamentului (cum ar fi prin aportul unei băuturi cu carbohidrați) ar trebui să prevină oxidarea BCAA în timpul exercițiului. [27] Aportul de BCAA în timpul exercițiilor de rezistență aerobă determină utilizarea acestora de către mușchiul schelet activ, crescând nivelurile de glutamină și alanină. În plus, administrarea de BCAA în timpul exercițiilor de anduranță poate preveni descompunerea mușchilor scheletici (proteoliza musculară) pentru a furniza aminoacizi. [28]

Potrivit Carwyn Sharp, dr., CSCS, profesor de fiziologie a exercițiilor fizice la Colegiul din Charleston, Carolina de Sud: " BCAA nu sunt necesare doar ca componente structurale ale proteinelor pentru creștere și reparare. Au proprietăți multiple care sporesc aceste procese. Creșterea mult dincolo de aminoacizi normali ". [29]

Sinteza proteinelor musculare (MPS)

Suplimentarea cu BCAA în timpul și după antrenamentul cu greutăți sa dovedit a crește unele semnale celulare (p70 (S6k)) implicate în creșterea musculară (Karlsson și colab., 2004). [30] Un studiu recent (Walker și colab., 2011) a arătat că suplimentarea cu BCAA poate contribui la crearea unui mediu anabolic. Luarea de BCAA îmbogățite cu leucină (adică BCAA cu 40% leucină) s-a dovedit că ridică și prelungește sinteza proteinelor după antrenamentul cu greutăți. Au fost detectate răspunsuri dependente de doză la supliment. [31]

Se pare că suplimentarea cu BCAA are ca rezultat o îmbunătățire a sintezei proteinelor, deoarece acestea cresc disponibilitatea intracelulară a aminoacizilor și activează semnalul mTORC1, esențial pentru anabolismul muscular. [32] Îmbătrânirea este asociată cu o capacitate redusă de a activa semnalul mTORC1 și, prin urmare, sinteza proteinelor. La subiecții vârstnici, această cale nu se activează în aceeași măsură ca la subiecții tineri după antrenament decât dacă sunt luați aminoacizi esențiali îmbogățiți cu leucină. [33]

Un alt beneficiu potențial al BCAA conform unor cercetări este de a reduce la minimum pierderea musculară și acumularea de grăsime în timpul unei perioade de exercițiu. Un studiu (Bajotto și colab., 2011) a constatat că administrarea BCAA la șobolani ale căror membre posterioare au fost imobilizate timp de șase zile au ajutat la păstrarea sintezei proteinelor care reglează creșterea celulară. BCAA nu au prevenit complet degradarea proteinelor și atrofia musculară a membrelor posterioare ale șobolanilor, dar au ajutat la conservarea mușchilor într-o măsură mai mare decât placebo. Șobolanii care au luat BCAA au avut, de asemenea, niveluri mai mici de grăsime corporală după imobilizare. [34]

Sharp și colab. (2010) au evaluat dacă suplimentarea BCAA pe termen scurt este capabilă să mențină un profil anabolic hormonal și o reducere a leziunilor musculare pe o perioadă de antrenament intens cu greutatea, îmbunătățind astfel recuperarea și reducând riscul de rănire și boli. Opt sportivi antrenați în greutate au fost distribuiți aleatoriu în două grupuri, unul luând BCAA sau celălalt luând un placebo. Subiecții au luat suplimentul timp de trei săptămâni înainte de începerea programului de antrenament, în timp ce a patra săptămână de suplimentare a urmat un program de antrenament cu greutate de mare intensitate. Nivelurile serice de testosteron au fost semnificativ mai mari, iar nivelurile de cortizol și creatin kinază (o enzimă musculară care, atunci când este crescută, indică defalcarea musculară) au fost semnificativ mai mici în grupul BCAA în timpul și după antrenament. Aceste rezultate sugerează că suplimentarea BCAA pe termen scurt poate produce un profil distinct de hormoni anabolici, facilitând creșterea musculară. Așadar, suplimentarea cu BCAA poate ajuta la prevenirea pierderii musculare, dar și la construirea acesteia. [29]

Funcția energetică și proteoliza musculară (MPB)

„Dacă există o lipsă de energie, suplimentarea cu BCAA umple rapid golul și ajută la evitarea impactului creșterii musculare afectate. [29] "

( Carwyn P Sharp, dr. )

În timpul unei perioade de restricție calorică, pentru a pierde grăsimea corporală, este necesar să se realizeze acest lucru prin conservarea mușchilor scheletici. Cu toate acestea, restricția calorică duce la un deficit de energie, iar acest lucru duce cu ușurință la descompunerea proteinelor musculare sau a catabolismului proteinelor musculare (Defalcarea proteinelor musculare, MPB), deoarece enzimele catabolice descompun proteinele musculare pentru BCAA. Prin urmare, acest efect autodistructiv constă în degradarea unor filamente proteice întregi pentru a obține doar o mică fracțiune reprezentată de cei trei aminoacizi cu lanț ramificat. Deoarece aportul de calorii este recunoscut ca un modulator al necesităților de proteine, [35] masa musculară poate fi de fapt salvată prin simpla creștere a aportului de proteine ​​în timpul dietelor cu conținut scăzut de calorii. [36]

În plus, pentru a preveni catabolismul muscular și oxidarea consecventă a BCAA musculare în timpul exercițiului, este suficient să asigurați aprovizionarea adecvată cu glicogen muscular și să luați o băutură pe bază de carbohidrați în timpul sesiunii. [27] Cu toate acestea, unele strategii dietetice care restricționează în mod special carbohidrații pot sugera aportul de BCAA ca suport anti-catabolic atunci când depozitele de glicogen muscular sunt scăzute și când se intenționează evitarea aportului de băuturi cu carbohidrați în timpul exercițiului. Conform concluziilor cercetătorilor studiului menționat anterior (Sharp și colab., 2010), oferind o doză de BCAA pentru a satisface cererea de energie a BCAA într-o dietă cu conținut scăzut de calorii, este posibil să se obțină o inhibare a catabolismului. procese în mușchi.scheletal. [29]

Compoziția corpului și pierderea în greutate

Cercetările arată că persoanele care primesc cantități mai mari de BCAA în dietele lor au niveluri mai mici de obezitate, greutate corporală mai mică și o compoziție corporală mai bună. Cercetătorii sugerează că leucina este capabilă să mărească cheltuielile de energie și să îmbunătățească toleranța la glucoză. [37] O recenzie recentă a arătat că BCAA, leucina și în special, "par să aibă efecte speciale de reducere a obezității", deoarece reduc aportul de alimente și greutatea corporală prin creșterea genei de semnalizare mTOR. [38]

Beneficiile BCAA pentru un fizic slab sunt confirmate de un studiu amplu pe 4.429 de subiecți, în care cei cu mai multe BCAA în dietele lor erau mai slabi și semnificativ mai puțin probabil să fie supraponderali decât cei care au mâncat mai puțin. Cercetătorii cred că leucina este antidotul pentru un corp slab, deși efectele sunt recunoscute odată cu aportul celorlalți doi aminoacizi. [39]

Raport favorabil testosteron / cortizol

„Am constatat că, combinată cu antrenamentul cu greutăți, suplimentarea cu BCAA crește testosteronul și scade cortizolul pentru a crea un mediu anabolic favorabil. [29] "

( Carwyn P Sharp, dr. )

S-a demonstrat acum că BCAA optimizează nivelurile anumitor hormoni care duc la creșterea musculară, minimizând în același timp cei care provoacă efectul invers, adică catabolismul sau defalcarea musculară. BCAA par a fi capabili să minimizeze nivelurile de cortizol cauzate de stresul indus de efort. Acest lucru poate avea un efect favorabil, deoarece cortizolul este hormonul responsabil de descompunerea proteinelor musculare, [40] inhibă absorbția aminoacizilor [40] și este capabil să inducă acumularea de grăsimi. [41] Nivelurile mai mici de cortizol au ca rezultat un raport mai bun testosteron / cortizol, ceea ce poate duce la o recuperare mai rapidă și la o dezvoltare musculară mai mare.

Un studiu realizat de Carli și colab. (1992) au arătat că suplimentarea cu BCAA înainte de exercițiul aerob continuat nu numai că a împiedicat scăderea nivelului de testosteron post-antrenament, ci a permis, de asemenea, creșterea testosteronului. [42]

În special alte două studii evidențiază rolul favorabil al BCAA în reducerea descompunerii proteinelor musculare. Sharp și Pearson (2010) au constatat că administrarea de BCAA în combinație cu antrenamentul de rezistență a produs niveluri semnificativ mai ridicate de testosteron decât un placebo. Participanții care au luat BCAA au avut, de asemenea, un răspuns mai mic la cortizol. Acest lucru este semnificativ, deoarece atât câștigurile de forță, cât și o reducere a descompunerii proteinelor musculare sunt mai corelate cu un raport mai bun testosteron / cortizol decât nivelurile totale de testosteron. [29]

Un alt studiu a testat efectul unei băuturi BCAA, arginină și carbohidrați (băutură BCAA) asupra răspunsului hormonal și a stării psihologice după doar o sesiune de exerciții intense. Testosteronul a crescut semnificativ, iar raportul testosteron / cortizol a fost mult mai favorabil cu băutura BCAA decât cu placebo. Testosteronul a fost cel mai mare la 120 de minute după exercițiu, indicând un efect anabolic prelungit. În plus, a fost evaluată starea psihologică a participanților după un antrenament intens. Participanții care au luat băutura BCAA și-au revenit mult mai repede decât placebo și doar ei au raportat mai puțină oboseală la 120 de minute după antrenament. [43]

Stimularea GH

BCAA sunt, de asemenea, capabile să stimuleze un alt hormon anabolic, și anume hormonul de creștere (GH). De Palo și colab. (2001) au arătat că aportul cronic de BCAA pre-exercițiu pentru 0,2 g / kg de greutate la performanța cardiovasculară (70% VO2max) a fost capabil să reducă concentrațiile de lactat post-exercițiu și să crească nivelurile de GH și GH. proteina de legare). [44]

Mai puțină oboseală și mai multă rezistență

Unii cercetători (Greer și colab., 2011) au comparat aportul de BCAA cu o băutură cu carbohidrați cu 90 de minute înainte de o performanță de ciclism de anduranță la 55% VO 2max . Suplimentul BCAA a redus semnificativ rata de efort percepută a participanților ( scara RPE ) în timpul exercițiului în comparație cu grupul placebo și cu grupul care a luat o încărcătură de carbohidrați. În plus, suplimentarea cu BCAA a crescut nivelul de aminoacizi din sânge în timpul exercițiului, un factor care poate avea ca efect reducerea leziunilor musculare. Cercetătorii sugerează că BCAA pot fi adăugați la un supliment de carbohidrați pentru a ajuta la reducerea percepției efortului și pentru a permite un antrenament mai intens. [45]

Gualano și colab. (2011) au testat efectul administrării BCAA de 300 mg / kg greutate corporală pe zi timp de trei zile la unii subiecți înainte de o serie de teste fiziologice. În a doua zi a studiului, participanții au avut o sesiune de antrenament care le-a epuizat complet depozitele de glicogen. În a treia zi au finalizat un test de epuizare fizică. S-a dovedit că suplimentarea cu BCAA le-a permis participanților să se antreneze mai mult și mai greu decât să ia un placebo (maltodextrină), indicând faptul că BCAA sunt capabili să promoveze o rezistență mai mare la oboseală. Participanții au constatat, de asemenea, o absorbție mai mare a glucozei și un schimb respirator îmbunătățit, indicând o performanță mai eficientă. [37]

Un alt studiu a dezvăluit rezultate și mai interesante atunci când BCAA au fost amestecate cu cofeină. Dintre sportivii de anduranță de sex masculin care au luat BCAA și au obținut o creștere de 2% a performanței în timpul a 2 ore de rulare pe bandă comparativ cu un grup placebo. Oboseala a fost, de asemenea, mai mică, indicând o percepție mai mică a efortului în timpul performanței. [46]

Durere musculară (DOMS)

Alaturi de schimbari hormonale, am constatat ca BCAAs reduce daunele musculare induse de antrenament de intensitate ridicata. Acest lucru poate explica scăderea durerii observată în unele studii, care este esențială pentru menținerea oamenilor în sala de sport. [29] "

( Carwyn P Sharp, dr. )

În orele și zilele următoare antrenamentului, indolența musculară, mai bine cunoscută sub denumirea de Durere musculară cu debut întârziat (DOMS), își face loc . Această durere este rezultatul inflamației cauzate de exerciții excentric extenuante. Deși nu poate fi complet evitat, acest fenomen poate fi redus, iar BCAA par să fie una dintre modalitățile de reducere a acestuia.

Un studiu a constatat că administrarea BCAA în faze strategice pe tot parcursul zilei a redus DOMS cauzate de exerciții excentrice de intensitate ridicată. A existat o scădere cu 64% a durerii musculare la 72 de ore după exerciții cu BCAA comparativ cu placebo. Exercițiul a constat din 12 seturi de 10 repetări excentrice la 120% 1-RM. [47] Repetițiile supra-maxime sunt o metodă care accentuează în special formarea DOMS.

Un alt studiu japonez a confirmat faptul că BCAA sunt capabili să reducă apariția DOMS, cu un exercițiu constând în genuflexiuni pentru 7 seturi de 20 de repetări cu 3 minute de odihnă. Ai soggetti venne somministrato un placebo oppure 100 mg/kg di BCAA (circa 9 gr per una persona di 90 kg). Il gruppo che aveva assunto BCAA aveva accusato di una riduzione del DOMS a 48 e 72 ore post-esercizio. [48] Evidenze più recenti hanno dimostrato che l'assunzione concomitante di BCAA e l'amminoacido taurina riesca a ridurre la percezione del DOMS e il danno muscolare più dei soli BCAA. [49]
Se i BCAA contrastano il DOMS localizzato, possono spostare il problema e concorrere a una crescita del dolore e affaticamento generale dell'organismo, in quanto uno dei principali fattori è proprio l'iperinsulinemia che causa ipoglicemia reattiva, e catabolismo muscolare ( cortisolo ). Durante l'esercizio fisico, si riduce la glicemia ma la secrezione di insulina è comunque bloccata, senza un effetto stimolante dei BCAA.

BCAA arricchiti con leucina

Tra i tre amminoacidi ramificati, la leucina viene considerato il più importante. Proprio per questo motivo, solitamente la proporzione proposta dai comuni integratori è in rapporto 2:1:1, cioè leucina è presente in quantità maggiore del doppio rispetto a isoleucina e valina, o detta in altri termini, il 50% della quantità totale è rappresentato dalla leucina. Tuttavia sono presenti anche formule con proporzioni differenti, come 3:1:1 (60% di leucina) o 4:1:1 (66,6% di leucina). Ad esempio Walker et al. (2011) hanno rilevato che l'assunzione di BCAA arricchiti con leucina (in rapporto 4:1:1) hanno dimostrato di elevare e prolungare la sintesi proteica dopo l'allenamento coi pesi. [31] Alcuni ricercatori sottolineano l'importanza della leucina sostenendo che tra i tre BCAA è il più importante per la sintesi proteica. [8] Benché la leucina di per sé sia in grado di modulare la sintesi proteica, sembra anche che il suo sottoprodotto ossidativo, il KIC, inibisca la disgregazione proteica. [50]

La sola assunzione di leucina comunque ha dimostrato delle proprietà interessanti come, un maggiore aumento della forza muscolare durante un programma coi pesi, [51] un aumento della sintesi proteica post-esercizio (assieme ai carboidrati) in un programma coi pesi, [52] un'attenuazione del catabolismo muscolare, [53] un aumento del dispendio energetico e un miglioramento della tolleranza al glucosio. [37] È stato riconosciuto che il contenuto di leucina nei pasti è un importante regolatore della sintesi proteica muscolare e produce diversi risultati sulla composizione corporea a lungo termine. [54] Ulteriori ricerche hanno comparato l'assunzione di 10 grammi di proteine con il 18% di leucina con una bevanda simile contenente il 35% di leucina, concludendo che la bevanda con la concentrazione più alta leucina risultasse in una maggiore segnalazione della sintesi proteica, traducendosi in un inferiore catabolismo muscolare ad opera del cortisolo. [55] Ulteriori ricerche sulla leucina mostrano che una volta che il requisito minimo di leucina per la sintesi proteica è soddisfatto, questa può essere utilizzata per attivare diverse vie di segnalazione, [56] come l' mTOR .

L'"mTOR" sta per "bersaglio della rapamicina nei mammiferi", ed è uno dei principali regolatori della sintesi proteica, dei sensori energetici, e dei sensori dei nutrienti e della disponibilità di amminoacidi, in particolare della leucina. L'mTOR viene attivato quando i livelli di ATP sono elevati, e bloccato quando i livelli di ATP sono ridotti. L'attivazione del mTOR è di vitale importanza per l'ipertrofia del muscolo scheletrico.

Il ruolo dei BCAA sull'ipertrofia muscolare è oggetto di dibattito in letteratura, proprio perché i BCAA contribuiscono a ridurre i livelli di acido lattico nei muscoli. L'acido lattico nei muscoli è strettamente correlato con la produzione post-allenamento di ormone della crescita e di proteina legante. Gli allenamenti per l'ipertrofia puntano per questo a masismizzare l'acido lattico con lunghe serie a carico massimale con brevi Tempi di recupero#Tempi di recupero per l'ipertrofia muscolare di 60 secondi, invece dei 3 minuti necessari. Di contro, i BCAA decrementano l'acido lattico: meno lattato, meno GH e crescita muscolare.

Può sembrare che la leucina sia libera di esercitare il suo potente effetto di attivazione sul mTOR, ma si deve ricordare che il catabolismo muscolare e la sintesi proteica si verificano in tutto il corpo; le riserve proteiche del corpo sono in un costante stato di ricambio (turnover). Il costante ricambio di proteine del corpo più l'aumentata ossidazione di BCAA/leucina causata dall'esercizio fisico, indica che la leucina è molto richiesta e quindi non può essere in grado di partecipare alla crescita muscolare al massimo del suo pieno potenziale. Per questa serie di vantaggi, alcune importanti personalità nel mondo dei pesi e del culturismo come Charles Poliquin consigliano di scegliere i BCAA con una maggiore proporzione di leucina (4:1:1), [57] in quanto ritenuto il più importante tra i tre componenti dei BCAA. Secondo Poliquin, la leucina dovrebbe essere di primaria importanza nell'assunzione di BCAA perché:[58]

  • modula la risposta insulinica;
  • regola la sintesi proteica muscolare;
  • cede azoto per l'alanina e la glutammina;
  • previene la formazione di triptofano, che produce un calo nell'efficienza del sistema nervoso centrale;

Anche se la leucina viene descritto come il più importante tra i tre BCAA, viene suggerito di non scartare isoleucina e valina. Anche se questi ultimi non hanno dimostrato le stesse potenzialità, tali componenti svolgono un ruolo fondamentale come elementi di "costruzione". Infatti, l'ipertrofia indotta dalla leucina scende a zero non appena la presenza degli altri due è scarsa. In altre parole, non importa quanta leucina viene messa a disposizione per i muscoli, poiché la crescita non si verifica se gli altri due BCAA scendono al di sotto di un certo livello.

Dosaggi e modalità di assunzione

Secondo l' Organizzazione Mondiale della Sanità , [59] per le persone sane la richiesta giornaliera di BCAA per far fronte alla normale perdita nel metabolismo delle proteine e il ricambio (turnover) sono:

  • Valina: 10 mg/kg di peso corporeo
  • Isoleucina: 10 mg/kg di peso corporeo
  • Leucina: 10 mg/kg di peso corporeo

Mentre in situazioni di maggiore stress fisiologico, l'ente sostiene che la richiesta di BCAA possa aumentare fino a 5-10 grammi al giorno.

Il Ministero della Salute italiano include i BCAA fra i prodotti finalizzati all'integrazione di amminoacidi e derivati. La Circolare Ministeriale n° 8 del 7 giugno 1999 riporta che "la quantità di assunzione giornaliera non deve essere, di norma, superiore a 5 grammi (come somma dei tre ramificati). È preferibile il rapporto 2:1:1 rispettivamente di leucina, isoleucina e valina, ed è consigliabile l'associazione con vitamine B1 e B6 , il cui rapporto deve essere tale da fornire, per dose consigliata, una quantità delle medesime non inferiore al 30% del RDA". Inoltre, deve essere riportato in etichetta che in caso di uso prolungato oltre le 6-8 settimane è necessario il parere del medico e che il prodotto è controindicato nei casi di patologie renali, in gravidanza, e al disotto dei 12 anni. [60]

Le evidenze scientifiche mettono in luce che la supplementazione di BCAA riesce ad enfatizzare la sintesi proteica fino a 24 ore dopo un allenamento coi pesi alla massima fatica. L'allenamento coi pesi ( resistance training ) stimola la sintesi proteica, che sia eseguito con carichi al 30% o al 90% di 1-RM per un periodo che può estendersi da 24 [61] fino anche a 48 ore dopo l'allenamento. L'assunzione di BCAA può essere suggerita in quanto, durante la fase di recupero dall'esercizio fisico, si intensifica l'utilizzo di amminoacidi per la sintesi proteica. Questo coincide con un persistente alto tasso di catabolismo muscolare, ad un aumentato tasso del turnover proteico. [62]

Note

  1. ^ Strakie Sowers, A Primer On Branched Chain Amino Acids ( PDF ), su hchs.edu , Huntington College of Health Sciences. URL consultato il 22 marzo 2011 (archiviato dall' url originale il 28 agosto 2017) .
  2. ^ a b Shimomura et al. Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise . J Nutr. 2004 Jun;134(6 Suppl):1583S-1587S.
  3. ^ De Bandt JP, Cynober L, Therapeutic use of branched-chain amino acids in burn, trauma, and sepsis , in J. Nutr. , 1 Suppl, vol. 136, n. 30, 2006, pp. 8S-13S. URL consultato il 22 marzo 2011 .
  4. ^ Chadalavada R, Sappati Biyyani RS, Maxwell J, Mullen K., Nutrition in hepatic encephalopathy , in Nutr Clin Pract. , vol. 25, n. 3, 2010, pp. 257–64, DOI : 10.1177/0884533610368712 .
  5. ^ "Carbohydrates, branched-chain amino acids, and endurance: the central fatigue hypothesis", Davis, JM; Int. J. Sports Nutr. Suppl. 5:S29-S38, 1995.
  6. ^ Jakobsen et al. Effect of a high protein meat diet on muscle and cognitive functions: a randomised controlled dietary intervention trial in healthy men . Clin Nutr. 2011 Jun;30(3):303-11.
  7. ^ Cole et al. Dietary branched chain amino acids ameliorate injury-induced cognitive impairment . Proc Natl Acad Sci US A. 2010 January 5; 107(1): 366–371.
  8. ^ a b Rondanelli et al. Effect of Essential Amino Acid Supplementation on Quality of Life, Amino Acid Profile and Strength in Institutionalized Elderly Patients . Clin Nutr. 2011 Oct;30(5):571-7.
  9. ^ Plauth M, Schutz T. BCAAs in Liver Disease: New Aspects of Long Known Phenomena. Current Opinions in Clinical Nutrition and Metabolic Care . January 2011. 14(1), 61-66.
  10. ^ Hayaishi et al. Oral BCAA Granules Reduce the Incidence of Hepatocellular Carcinoma and Improve Event-Free Survival in Patients with Liver Cirrhosis . Digestive Diseases. 2011. 29(3), 326-332.
  11. ^ Investigations of branched-chain amino acids and their metabolites in animal models of cancer , Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):237S-42S, su PubMed - PMID 16365090 .
  12. ^ Studio seguito di sui campioni di sangue di 1.500 persone che risultavano affette dal cancro al pancreas a distanza molto variabile, da 2 fino a 25 anni dopo la rilevazione dei BCAA. Elevation of circulating branched-chain amino acids is an early event in human pancreatic adenocarcinoma development , pubblicato su Natural Medicine 2014 Oct;20(10):1193-8. doi: 10.1038/nm.3686. Epub 2014 Sep 28, e su PubMed PMID 25261994 , [1] .
  13. ^ Leucine supplementation differentially enhances pancreatic cancer growth in lean and overweight mice , Cancer & Metabolism, 31 marzo 2014, 2:6 doi:10.1186/2049-3002-2-6.
  14. ^ Shah et al. BCAA Levels are Associated with Improvement in Insulin Resistance with Weight Loss . Diabetologia. February 2012. 55(2), 321-330.
  15. ^ Vernard et al. An Amino Acid Mixture Improves Glucose Tolerance and Insulin Signaling in Sprague-Dawley Rats . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Apr;300(4):E752-60.
  16. ^ Negro et al. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recovery and the immune system . J Sports Med Phys Fitness. 2008 Sep;48(3):347-51.
  17. ^ Valerio et al. Branched-Chain Amino Acids, Mitochondrial Biogenesis, and Healthspan: An Evolutionary Perspective . Aging. 2011. 3(5), 464-479.
  18. ^ D'Angona et al. Branched-chain Amino Acid Supplementation Promotes survival and Supports Cardiac and Skeletal Muscle Mitochondrial Biogenesis in Middle-Aged Mice . Cell Metabolism. 2010. 12(4), 362-372.
  19. ^ Kawaguchi et al. Branched-Chain Amino Acid-Enriched Supplementation Improves Insulin Resistance in Patients with Chronic Liver Disease . Int J Mol Med. 2008 Jul;22(1):105-12.
  20. ^ Benevenga et al. Role of protein synthesis in amino acid catabolism . J Nutr. 1993 Feb;123(2 Suppl):332-6.
  21. ^ Jungas et al. Quantitative analysis of amino acid oxidation and related gluconeogenesis in humans . Physiol Rev. 1992 Apr;72(2):419-48.
  22. ^ Wagenmakers AJ. Protein and amino acid metabolism in human muscle . Adv Exp Med Biol. 1998;441:307-19.
  23. ^ a b Harper et al. Branched-chain amino acid metabolism . Annu Rev Nutr. 1984;4:409-54.
  24. ^ May ME, Buse MG. Effects of branched-chain amino acids on protein turnover . Diabetes Metab Rev. 1989 May;5(3):227-45.
  25. ^ Rennie MJ. Exercise- and nutrient-controlled mechanisms involved in maintenance of the musculoskeletal mass . Biochem Soc Trans. 2007 Nov;35(Pt 5):1302-5.
  26. ^ Holecek M. Relation between glutamine, branched-chain amino acids, and protein metabolism . Nutrition. 2002 Feb;18(2):130-3.
  27. ^ a b c Wagenmakers et al. Carbohydrate supplementation, glycogen depletion, and amino acid metabolism during exercise . Am J Physiol. 1991 Jun;260(6 Pt 1):E883-90.
  28. ^ MacLean et al. Stimulation of muscle ammonia production during exercise following branched-chain amino acid supplementation in humans. J Physiol. 1996 Jun 15;493 ( Pt 3):909-22 .
  29. ^ a b c d e f g Sharp CP, Pearson DR. Amino acid supplements and recovery from high-intensity resistance training . J Strength Cond Res. 2010 Apr;24(4):1125-30.
  30. ^ Karlsson et al. Branched-chain amino acids increase p70S6k phosphorylation in human skeletal muscle after resistance exercise . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Jul;287(1):E1-7. Epub 2004 Mar 2.
  31. ^ a b Walker et al. Exercise, amino acids, and aging in the control of human muscle protein synthesis . Med Sci Sports Exerc. 2011 Dec;43(12):2249-58.
  32. ^ Norton et al. Leucine Contents of Isonitrogenous Protein Sources Predict Changes in Body Composition and Muscle Mass in Rats . The Journal of the Federation of American Societies of Experimental Biology. 2010 April. 24(97.5).
  33. ^ Gran P, Cameron-Smith D. The Actions of Exogenous Leucine on mTOR Signaling and Amino acid Transporters in Human Myotubes Archiviato il 17 dicembre 2009 in Internet Archive . . BMC Physiology. 2011. 11(10).
  34. ^ Bajotto et al. Effect of branched-chain amino acid supplementation during unloading on regulatory components of protein synthesis in atrophied soleus muscles . Eur J Appl Physiol. 2011 Aug;111(8):1815-28.
  35. ^ Sareen S. Gropper, Jack L. Smith. Advanced Nutrition and Human Metabolism . Cengage Learning, 2012. ISBN 1-133-10405-3 .
  36. ^ Westerterp-Plantenga MS. The significance of protein in food intake and body weight regulation . Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2003 Nov;6(6):635-8.
  37. ^ a b c Gualano et al. Branched-chain amino acids supplementation enhances exercise capacity and lipid oxidation during endurance exercise after muscle glycogen depletion . J Sports Med Phys Fitness. 2011 Mar;51(1):82-8.
  38. ^ Valerio et al. Branched-chain amino acids, mitochondrial biogenesis, and healthspan: an evolutionary perspective . Aging (Albany NY). 2011 May; 3(5): 464–478.
  39. ^ Qin et al. Higher Branched-Chain Amino Acid Intake Is Associated with a Lower Prevalence of Being Overweight or Obese in Middle-Aged East Asian and Western Adults . J Nutr. 2011 February; 141(2): 249–254.
  40. ^ a b Kettelhut et al. Endocrine regulation of protein breakdown in skeletal muscle . Diabetes Metab Rev. 1988 Dec;4(8):751-72.
  41. ^ Lottenberg et al. Effect of fat distribution on the pharmacokinetics of cortisol in obesity . Int J Clin Pharmacol Ther. 1998 Sep;36(9):501-5.
  42. ^ Carli et al. Changes in the exercise-induced hormone response to branched chain amino acid administration . Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1992;64(3):272-7.
  43. ^ Hsu et al. Effects of BCAA, arginine and carbohydrate combined drink on post-exercise biochemical response and psychological condition . Chin J Physiol. 2011 Apr 30;54(2):71-8.
  44. ^ De Palo et al. Plasma lactate, GH and GH-binding protein levels in exercise following BCAA supplementation in athletes . Amino Acids. 2001;20(1):1-11.
  45. ^ Greer et al. Branched-chain amino acid supplementation lowers perceived exertion but does not affect performance in untrained males . J Strength Cond Res. 2011 Feb;25(2):539-44.
  46. ^ Peltier et al. Effects of carbohydrates-BCAAs-caffeine ingestion on performance and neuromuscular function during a 2-h treadmill run: a randomized, double-blind, cross-over placebo-controlled study . J Int Soc Sports Nutr. 2011; 8: 22.
  47. ^ Jackman et al. Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise . Med Sci Sports Exerc. 2010 May;42(5):962-70.
  48. ^ Shimomura et al. Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness . Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2010 Jun;20(3):236-44.
  49. ^ Ra et al. Additional effects of taurine on the benefits of BCAA intake for the delayed-onset muscle soreness and muscle damage induced by high-intensity eccentric exercise . Adv Exp Med Biol. 2013;776:179-87.
  50. ^ Tischler et. al. Does leucine, leucyl-tRNA, or some metabolite of leucine regulate protein synthesis and degradation in skeletal and cardiac muscle? . J Biol Chem (1982) 257: 1613-1621.
  51. ^ Ispoglou et al. Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program . Int J Sports Physiol Perform. 2011 Mar;6(1):38-50.
  52. ^ Koopman et al. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005 Apr;288(4):E645-53.
  53. ^ Thomson et al. Leucine-protein supplemented recovery feeding enhances subsequent cycling performance in well-trained men . Appl Physiol Nutr Metab. 2011 Apr;36(2):242-53.
  54. ^ Norton LE.Leucine is a critical factor determining protein quantity and quality of a complete meal to initiate muscle protein synthesis . University of Illinois Dissertations and Theses, 2010.
  55. ^ Glynn et al. Excess Leucine Intake Enhances Muscle Anabolic Signaling but Not Net Protein Anabolism in Young Men and Women . J Nutr. 2010 November; 140(11): 1970–1976.
  56. ^ Layman DK. The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis . J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S.
  57. ^ charlespoliquin.com - The Benefits of BCAAs Archiviato il 7 febbraio 2013 in Internet Archive ..
  58. ^ charlespoliquin.com - Introducing BCAA Excellence Archiviato il 27 novembre 2012 in Internet Archive ..
  59. ^ World Health Organization.Energy and protein requirements - Tech Rep Series. 1985;724.
  60. ^ Ministero della Sanità circolare del 7 giugno 1999 n°8 "Linee guida sugli alimenti adatti ad un intenso sforzo muscolare, soprattutto per gli sportivi". Gazzetta ufficiale della Repubblica Italiana - serie generale n. 135:51-52.
  61. ^ Burd et al. Enhanced amino acid sensitivity of myofibrillar protein synthesis persists for up to 24 h after resistance exercise in young men . J Nutr. 2011 Apr 1;141(4):568-73.
  62. ^ Viru A. Mobilisation of structural proteins during exercise . Sports Med. 1987 Mar-Apr;4(2):95-128.

Voci correlate

Collegamenti esterni

Chimica Portale Chimica : il portale della scienza della composizione, delle proprietà e delle trasformazioni della materia
Estratto da " https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Amminoacidi_ramificati&oldid=122336357 "