Proteine ​​din zer

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Proteine ​​din zer expuse spre vânzare într-un magazin de suplimente alimentare

Proteina din zer (sau WP , din engleza whey protein ) este un amestec de proteine izolate din zer , materialul lichid care este un produs secundar al producției de brânză . Proteinele din zer sunt luate în mod obișnuit ca supliment alimentar : interesul comercial derivă din unele indicații privind beneficiile pentru sănătate care, în contextul medicinei alternative , sunt asociate cu consumul acestor proteine. [1] .

Producție

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Zer .

Zerul este ceea ce rămâne din coagularea laptelui și conține tot ceea ce este solubil în el. Este o soluție care conține 5% lactoză în apă, cu unele minerale și lactalbumină [2] . Aceasta este eliminată după ce brânza este procesată. Grăsimea este îndepărtată și apoi procesată pentru reutilizare în alimente destinate consumului uman [2] . Prelucrarea poate fi efectuată prin uscare simplă sau conținutul de proteine ​​poate fi crescut prin îndepărtarea lipidelor și a altor substanțe neproteice [3] . De exemplu, uscarea prin pulverizare după filtrarea membranei separă proteinele de zer [4]

Zerul poate fi denaturat de căldură. Temperaturile ridicate (de exemplu temperaturile constant ridicate de peste 72 ° C asociate procesului de pasteurizare) denaturează proteinele din zer. În timp ce proteina nativă din zer nu este agregată cu cheag sau acidificare a laptelui, denaturarea proteinelor din zer determină interacțiuni hidrofobe cu alte proteine ​​și formarea unui gel proteic [3] . Denaturarea zerului cauzată de temperaturi ridicate poate provoca alergii la unii oameni [5]

Compoziţie

Proteina din zer este alcătuită dintr-o serie de proteine ​​globulare izolate din zer, un produs secundar din brânză din lapte de vacă . Proteinele din laptele de vacă sunt alcătuite din aproximativ 20% zer și 80% proteine ​​cazeină [6] , în timp ce proteina din laptele matern este alcătuită din 60% zer și 40% cazeină [7] .

În realitate, proteina din zer nu este o singură proteină, ci este alcătuită din mai multe fracții proteice. Zerul se poate distinge în componentele sale individuale, fiecare dintre ele oferindu-și propriile beneficii. Proteinele din zer sunt de obicei un amestec de β-lactoglobuline, α-lactalbumină, albumină serică și alte fracții minore, care sunt solubile în forma lor nativă, independentă de pH . Fracțiunea proteică din zer (aproximativ 10% din substanța uscată din zer) cuprinde patru fracții proteice majore și șase fracții proteice minore.

Principalele fracții proteice din zer sunt: [8]

Fracții minore (~ 2%):

Componente în detaliu

  • β-lactoglobuline: reprezintă majoritatea conținutului total de proteine ​​din zer din laptele bovin. Acestea sunt responsabile de unele dintre proprietățile funcționale ale zerului, cum ar fi reținerea apei.
  • α-lactalbumină: alcătuiesc 1/4 din proteinele din zer. Acestea conțin peptide cu greutate moleculară mică, cum ar fi bipeptide sau tripeptide, care sunt ușor de asimilat. Acestea sunt compuse dintr-o cantitate mare de aminoacizi esențiali și condiționali esențiali. Adăugați la formula pentru sugari, conferă laptelui un profil proteic mai asemănător cu laptele uman.
  • Ser-albumine: sunt trasabile în cantități mici, au un conținut ridicat de precursori ai glutationului , un important antioxidant.
  • Lactoferina: este o proteină din zer cu capacitatea de a se lega de fier și poate crește transportul și absorbția acestuia. Are o acțiune favorabilă în îmbunătățirea sistemului imunitar. Este, de asemenea, un agent antimicrobian, antiviral și anticancer; lactoferina poate inhiba o serie de organisme diferite, inclusiv bacterii , drojdii , ciuperci , paraziți , E. coli , HIV , herpesvirus și hepatită C. Poate avea activitate probiotică , stimulând creșterea bacteriilor benefice în tractul intestinal. Studiile la animale sugerează că poate reduce deteriorarea oaselor, contribuind la susținerea densității osoase. Aceasta se adaugă și formulei pentru sugari pentru a o face mai asemănătoare cu laptele uman.
  • Glycomacropeptide (GMP): este o peptidă biologic activă derivată din cazeina prezentă în brânză. Are proprietăți antimicrobiene și antivirale, exprimă proprietăți benefice asupra sistemului digestiv, îmbunătățește absorbția calciului și funcția imună. Glicomacropeptida are un deficit de aminoacid fenilalanină , ceea ce o face o proteină utilă pentru persoanele cu boală de fenilcetonurie .
  • Imunoglubuline: serul conține unele imunoglobuline, sau anticorpi, care derivă direct din plasma sanguină a animalului, numite IgG1, IgG2, IgA și IgM. Acestea sunt implicate în sistemul imunitar , au proprietăți antimicrobiene și neutralizează toxinele și virușii. Mai multe cercetări sunt în curs de desfășurare pentru a determina aplicarea potențială a anticorpilor din lapte pentru prevenirea și tratamentul bolilor microbiene la om.

Digestia și absorbția proteinelor

Digestia alimentelor începe de la gură și continuă până când toți nutrienții au fost absorbiți în intestin ( intestinul subțire ). O serie de enzime digestive sunt implicate în procesul de digestie în care proteinele dietetice sunt descompuse sau hidrolizate în molecule cu cel mai scurt lanț de proteine, oligopeptidele sau monomerii (moleculele de bază) care alcătuiesc proteinele sau aminoacizii. . [9] . Doi aminoacizi legați împreună formează dipeptide ; legăturile a trei aminoacizi sunt tripeptide; tetrapeptidele și pentapeptidele sunt compuse din patru și, respectiv, cinci aminoacizi; între doi și zece aminoacizi legați se numesc oligopeptide (care încorporează cele descrise mai sus); lanțurile de aminoacizi între 10 și 100 se numesc polipeptide ; de la 100 de lanțuri de aminoacizi în continuare se numesc proteine . În cazul proteinelor, digestia lor începe de la stomac și se termină în duoden (prima parte a intestinului subțire ). Dimpotrivă, pentru carbohidrați digestia începe de la gură (numai în cazul amidonului ), dar nu are loc în stomac ca la proteine ​​și se termină în intestinul subțire. Pentru a fi asimilate, proteinele trebuie mai întâi descompuse în fragmente peptidice de diferite enzime situate de-a lungul tractului digestiv: de la pepsină în stomac și intestinul subțire și de la chimotripsină și tripsină (enzime pancreatice). Aceste particule peptidice sunt apoi parțial reduse la aminoacizi liberi. Această diviziune este obținută de enzimele aminopeptidazei, situate pe celulele epiteliale ale intestinului subțire și de carboxipeptidaza, din pancreas.

S-ar putea crede că proteinele (precum și carbohidrații) pot fi absorbite de lumenul intestinal numai după descompunerea în monomeri sau aminoacizi liberi, dar acest lucru nu este chiar cazul. Aminoacizii sunt absorbiți sub forma monomerului printr-un proces de transport dependent de sodiu , unde sunt împinși prin membranele celulare ale intestinului subțire ( enterocite ) și apoi în fluxul sanguin. La nivelul mucoasei intestinale există purtători (transportori) care au o afinitate mai mare cu aminoacizii legați împreună cu o legătură peptidică, prin urmare oligopeptidele, și în special tripeptidele, pot fi păstrate în forma lor și apoi descompuse în continuare în aminoacizi din celulele peretelui intestinal. În schimb, moleculele peptidice cu un lanț compus din mai mult de 3 aminoacizi nu sunt absorbite semnificativ [10] [11] . Prin intermediul acestor transportori este posibil să se asimileze într-un mod mai eficient, pentru o mai bună retenție a azotului , aminoacizii care apar în tripeptide care nu sunt sub formă de aminoacizi liberi unici, precum cei care sunt luați sub formă de proteine ​​solide alimente cu dieta normală. Aceste oligopeptide sunt absorbite de un sistem activ de transport secundar cuplat la gradientul ionului hidrogen (H + ) și nu sunt conectate la sistemul de transport dependent de sodiu ca în cazul monomerilor. Există diferiți transportori pentru aminoacizi specifici. Odată ajuns în celula epitelială, aceste peptide mici sunt hidrolizate în aminoacizi. Ambele tipuri de absorbție necesită ATP. Ulterior aminoacizii liberi intră în sânge printr-un mediu facilitat de difuzie în membrana celulară.

Acești aminoacizi din sânge și fluidele extracelulare alcătuiesc un grup mare numit grup de aminoacizi. Această piscină conține, de asemenea, aminoacizi care au fost catabolizați de alte țesuturi în plus față de cei sintetizați de ficat. Aminoacizii sunt în mod constant în și în afara acestui bazin. Absorbiți, aminoacizii merg în esență în două situri, ficatul sau celelalte celule. Cei care intră în ficat sunt folosiți pentru a sintetiza proteinele sau a converti cetoacizii și carbohidrații ca intermediari, prin procesul de dezaminare.

Deci, există două sisteme diferite în funcție de absorbția proteinelor (precum și de carbohidrați); și dacă aceste sisteme sunt independente, este posibil să se exploateze ambele și acest lucru ar permite o mai mare absorbție și asimilare a aminoacizilor. Dacă se consumă o combinație de surse de alimente diferite, ambele mecanisme intră în funcțiune. Suplimentele peptidice compuse din proteine ​​din surse diferite pot fi, de asemenea, parțial complet digerate sub formă de aminoacizi înainte de absorbție, în timp ce altele vor rămâne sub formă de peptide. Proteinele din zer, în special hidrolizate, conțin în mod natural oligopeptide - molecule mai scurte decât proteinele - care vor fi digerate și absorbite foarte repede. Acest lucru poate fi deosebit de benefic atunci când cererea este mare, cum ar fi imediat după antrenament sau dimineața devreme.

Zer și insulină

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Indicele insulinei și aminoacizii insulinogenici .

În plus față de furnizarea unui supliment proteic, proteinele din zer, precum și alimentele proteice în general, sunt legate de nivelurile crescute de insulină din sânge ( indicele de insulină ). La fel ca alte surse de proteine, zerul a dovedit, de asemenea, că crește secreția de insulină de către celulele β pancreatice ; de fapt, insulina este un hormon cu rol anabolic, asupra mușchilor, inimii și țesutului adipos, păstrând în principal aminoacizi, carbohidrați și lipide. Prin urmare, insulina nu este implicată doar în metabolismul glucidelor prin împingerea glucozei în celulele țesuturilor dependente de insulină , ci este implicată și în anabolismul proteinelor ( proteosinteză ) și, prin urmare, în metabolismul aminoacizilor [12] [13] . Prin consumul unei formule de proteine ​​din zer, nu numai că sunt crescute cantitățile de proteine ​​disponibile pentru celulele musculare, ci și mecanismul de stocare a aminoacizilor în sine în mușchi (proteosinteză) de către diferiți hormoni, printre care se numără și insulina. Pentru a fi precis, alimentele proteice diferă prin capacitatea lor de a stimula insulina; s-a demonstrat că laptele și mulți dintre derivații săi au proprietăți de stimulare a insulinei mult mai mari decât alte surse de proteine, în ciuda indicelui glicemic scăzut [14] . Produsele lactate au un indice de insulină între 3 și 6 ori mai mare decât cel estimat prin indicele lor glicemic scăzut [15] . Am încercat să înțelegem care este factorul insulinotrop al laptelui și, după ce am constatat că nu sunt nici lipide [16], nici lactoză [15] , s-a constatat că fracțiunea proteică a laptelui este cea care provoacă această reacție [17] . Îngustând cercul, s-a înțeles că tocmai fracția reprezentată de zer a prezentat cea mai mare capacitate de stimulare a hormonului în comparație cu cazeina [18] sau cu proteinele complete ale laptelui, probabil datorită conținutului ridicat de aminoacizi insulinogeni. [19] . Pe de altă parte, cazeina nu induce nici o stimulare a hormonului [20] . Comparativ cu alte surse de proteine, zerul are cel mai mare indice de insulină și, prin urmare, cea mai mare capacitate de stimulare a insulinei [21] . Mai mult, printre tipurile de zer, cele hidrolizate (WPH) prezintă un indice de insulină net superior celorlalte datorită timpilor de asimilare mai rapizi [22] . Cu alte cuvinte, proteinele din zer reprezintă factorul insulinotrop al laptelui și, prin urmare, sunt cauza proporției mari dintre indicele ridicat de insulină al laptelui și derivații în comparație cu indicele glicemic scăzut.

Un studiu a constatat că peptidele din zer hidrolizate (WPH) au crescut vârful insulinei de 2 și respectiv 4 ori, în comparație cu soluția de lapte de vacă (în ciuda conținutului său ridicat de carbohidrați) și glucoza. Răspunsul la insulină a fost strâns legat de creșterea nivelului de aminoacizi din sânge (Calbet și MacLean, 2002) [23] . Se știe că cuplarea carbohidraților și proteinelor / aminoacizilor crește producția de insulină în comparație cu ingestia separată a acestora [24] [25] . De asemenea, în domeniul integrării, unele studii au arătat că, de exemplu, adăugarea proteinelor din zer hidrolizate la o băutură pe bază de carbohidrați exercită un răspuns la insulină mai mare decât cel al aportului lor unic (Calbet & MacLean, 2002) [23] . Cu toate acestea, multe studii arată că o insulinemie mai mare indusă de cuplarea proteinei / glucidelor nu crește proporțional sinteza proteinelor, ceea ce este favorizat în principal de introducerea proteinelor; prin urmare, s-ar părea că adăugarea de carbohidrați la suplimentul proteic nu favorizează o proteosinteză mai mare (Kerksick și Leutholtz 2005; Koopman și colab., 2007; Staples și colab. 2011) [26] [27] [28] .

Proteinele din zer hidrolizate au arătat o concentrație crescută de insulină printr-un mecanism fără legătură cu golirea gastrică (Power și colab, 2008) [22] și se pare că aminoacizii esențiali facilitează secreția hormonală (Floyd și colab, 1966; Van Loon și colab, 2000) [29] [30] .

Proteina din zer este alcătuită din aproximativ 40-50% aminoacizi esențiali și este considerată o sursă bogată a acestor aminoacizi insulinogeni , făcându-i astfel mai biodisponibili, așa cum este cazul WPH, posibil motiv pentru secreția crescută de insulină de către celulele β. Acest lucru este independent de nivelurile de aminoacizi / proteine ​​care părăsesc stomacul.

Beneficii generale

  • Zerul are o valoare biologică ridicată (BV) , valoare care se referă la cantitatea de proteine ​​care a fost absorbită și reținută de organism (Dutch Dairy Foundation, 1995).
  • Zerul are o compoziție de aminoacizi similară cu cea a mușchiului uman [31] .
  • Zerul conține toți aminoacizii esențiali (EAA - aminoacizi esențiali).
  • Zerul are un conținut ridicat de aminoacizi cu lanț ramificat (BCAA) [32] - leucina , izoleucina , valina - esențiale pentru creșterea și recuperarea mușchilor, deoarece nu numai că fac parte din setul de aminoacizi necesari pentru a construi proteinele musculare, dar sunt implicați în declanșarea procesului de sinteză prin reglare ascendentă.
  • Zerul are un conținut ridicat de aminoacizi glutamină, atât sub formă liberă de l-glutamină, cât și sub formă de peptide. De fapt, conțin mai puțin decât cazeină și soia. Glutamina este prezentă în cantități mari în țesutul muscular uman și este, de asemenea, o sursă de energie pentru colon .
  • Zerul este compus în mod natural din peptide de aminoacizi cu lanț scurt (oligopeptide, polipeptide), care sunt mai repede absorbite decât moleculele de proteine ​​mai mari și mai complexe.
  • Multe studii evidențiază mai multe beneficii pentru sănătate [1] (vezi Beneficii pentru sănătate ).
  • Multe studii găsesc efecte pozitive direct asupra performanței atletice și creșterii musculare [33] (vezi Beneficii pentru creșterea musculară ).

Beneficii pentru creșterea musculară

În anii 1990 , suplimentele cu proteine ​​din zer au început să fie la modă, înlocuind dominanța pieței de proteine ​​din ouă. Iată câteva proprietăți generale ale proteinelor alimentare:

  • furnizați substraturile necesare pentru sinteza proteinelor;
  • promovează recuperarea musculară în urma activității fizice;
  • acționează ca un substrat pentru gluconeogeneză (producerea de energie din precursori non-carbohidrați, cum ar fi aminoacizii; un proces important în postul prelungit și activitatea fizică de durată);
  • stimulează sinteza proteinelor și promovează creșterea musculară;
  • favorizează manifestarea unui profil hormonal potrivit pentru creșterea musculară și pierderea în greutate ( GH / IGF-1 , testosteron , insulină , glucagon , catecolamine , tiroidă );

De asemenea, zerul are câteva caracteristici specifice:

  • ele reprezintă cea mai mare valoare biologică (BV) dintre sursele de proteine;
  • au cea mai mare concentrație de aminoacizi cu lanț ramificat (BCAA) ;
  • conțin cantități mai mici de glutamină , arginină și fenilalanină decât cazeine sau proteine ​​din soia;
  • acestea includ, de asemenea, o listă lungă de enzime, hormoni proteici și factori de creștere;
  • spectrul lor de aminoacizi este potrivit pentru o stimulare puternică a secreției endogene de insulină, un hormon cu proprietăți anabolice cunoscute pe țesutul muscular [20] ;
  • acestea nu prezintă proprietăți particulare asupra stimulării IGF-1, spre deosebire de cazeine [20] ;
  • ele induc un sentiment mai mare de sațietate decât cazeinele [34] ;
  • au cel mai mare indice de insulină (II) dintre toate sursele de proteine: cresc rapid eliberarea insulinei, scăzând glicemia postprandială [19] ;
  • tocmai datorită acestei ultime proprietăți, acestea nu contracarează catabolismul proteinelor (proteoliză) [35] [36] ;
  • stimulează sinteza oxidului de azot și deci vasodilatația.

Studii științifice

Cercetările indică faptul că utilizarea proteinei din zer în combinație cu antrenamentul de rezistență (greutăți) oferă beneficii în ceea ce privește hipertrofia, creșterea masei slabe și a forței musculare [33] [37] . Trebuie specificat faptul că momentul administrării suplimentelor (calendarul) poate influența răspunsul anabolic și orice beneficii date de supliment. Aceasta înseamnă că aportul lor în anumite faze, cum ar fi imediat înainte și după antrenament, sau, în orice caz, aproape de activitate, poate da rezultate diferite în comparație cu aportul lor casual. Dar, deși efectele suplimentării pot fi observate pozitiv la persoanele tinere și sănătoase, unele cercetări au arătat că nu are aceleași efecte asupra persoanelor în vârstă [38] [39] . Alte cercetări au arătat că administrarea de cazeină (cazeinat de calciu) sau zer în urma exercițiilor fizice a promovat în mod similar sinteza proteinelor musculare, în ciuda diferențelor temporale în nivelurile de insulină și concentrațiile de aminoacizi [40] [41] .

Andersen și colab. (2005) au comparat efectele antrenamentului de rezistență cu suplimentarea numai cu carbohidrați și, respectiv, numai cu proteine. Suplimentarea a fost asigurată imediat înainte și imediat după antrenament, în timp ce în zilele de odihnă a fost luată dimineața. După 14 săptămâni de program de rezistență, grupul de proteine ​​a prezentat o hipertrofie mai mare a țesutului muscular, în timp ce astfel de îmbunătățiri nu au fost observate în grupul cu carbohidrați [42] .

Kersick și colab. (2006) au examinat efectele suplimentării cu proteine ​​din zer asupra compoziției corpului, forței musculare, rezistenței musculare și capacității anaerobe pe parcursul a 10 săptămâni de antrenament de rezistență la 36 de bărbați instruiți. Acestea au fost împărțite în 3 grupe cărora li s-a administrat, înainte de sesiunea de antrenament, respectiv un placebo pe bază de carbohidrați, zer + cazeină, zer + BCAA + glutamină. Cel mai mare câștig în masa corporală slabă a fost atins de grupul zer + cazeină [43] .

În 2006 Candow și colab. a oferit 27 de subiecți sănătoși neinstruiți (18 femele, 9 bărbați) proteine ​​din zer, proteine ​​din soia și, respectiv, placebo. Rezultatele au arătat că suplimentarea proteinelor în timpul fazei unui program de antrenament de rezistență, indiferent de sursă, a crescut masa slabă și puterea în comparație cu placebo. Cercetările au concluzionat că adulții tineri care consumă proteine ​​în timpul unui program de antrenament de anduranță au avut efecte benefice minime asupra țesutului slab și a rezistenței [44] .

Lacroix și colab. (2006), comparând zerul, cazeina micelară și proteinele complete din lapte, concluzionează că, în ciuda indicelui ridicat PDCAAS, zerul garantează o rată de disponibilitate a aminoacizilor prea rapidă pentru a susține cererea anabolică în perioada postprandială. Proteinele complete din lapte au cele mai bune calități nutriționale, ceea ce sugerează efectul benefic al combinației de zer și cazeină [45] .

În același an, Cribb și colegii săi au comparat efectele diferite ale izolatului de zer hidrolizat (WPH) cu cazeina asupra dezvoltării puterii și a compoziției corporale realizate prin antrenament de rezistență de 10 săptămâni pe 13 culturisti amatori. Grupul care a luat izolat de proteine ​​din zer hidrolizat a arătat o creștere semnificativă a masei corporale slabe, o scădere mai mare a masei grase și o creștere mai mare a rezistenței, în comparație cu grupa cazeină [46] .

Beneficii pentru sănătate

În cercetările științifice, proteinele din lapte au arătat multe proprietăți benefice pentru sănătate [1] . Efectele proteinelor din zer asupra sănătății umane sunt de mare interes și sunt în prezent studiate pentru a reduce riscul de boli, precum și utilizarea lor posibilă și eventuală în tratamente pentru diferite boli [47] . Utilizarea proteinei din zer ca sursă de aminoacizi și efectul acesteia asupra reducerii riscului de boli precum bolile de inimă și cancerul este în centrul cercetărilor în curs [47] . Studiile au indicat că proteinele din zer pot ajuta la reducerea riscului și la îmbunătățirea stării bolii în unele tipuri de cancer [48] [49] , îmbunătățirea funcției imune [50] și reducerea tensiunii arteriale [51] . Zerul este o sursă abundentă de aminoacizi cu lanț ramificat (BCAA) [32] , care sunt folosiți pentru a alimenta mușchii care lucrează și pentru a stimula sinteza proteinelor. [52] În special, leucina, una dintre cele trei ramificate, joacă un rol fundamental în inițierea transcrierii sintezei proteinelor. [53] Când leucina este ingerată în cantități mari, ca și în cazul suplimentelor cu proteine ​​din zer, apare o stimulare crescută a sintezei proteinelor, care poate accelera recuperarea și adaptarea la stres (exerciții fizice). [33] [54] Proteinele din zer conțin aminoacidul cisteină , care poate fi utilizat ca precursor al glutationului . Cu toate acestea, acest aminoacid nu este esențial pentru sinteza glutationului și unele studii au sugerat că aportul alimentar de cisteină poate avea un efect redus asupra sintezei glutationului. [55] Cu toate acestea, un alt studiu a sugerat că utilizarea pe scară largă a proteinelor din zer poate crește nivelul celular de glutation. [56] Glutationul este antioxidantul care apără organismul împotriva deteriorării cauzate de radicalii liberi și de anumite toxine, iar studiile pe animale au sugerat că proteinele din lapte pot reduce riscul de cancer. [57] . Unele studii clinice la rozătoare au sugerat că proteinele din zer pot avea proprietăți antiinflamatoare sau anticanceroase; cu toate acestea, există o lipsă de date despre efectul lor asupra oamenilor [58] [59] . Deși proteina din zer este responsabilă de unele alergii legate de lapte, principalii alergeni din lapte se găsesc în cazeine [60] [61] .

Principalele tipuri și metode de procesare

Zerul a fost inițial un produs secundar al fabricării brânzeturilor și a fost aruncat. Când laptele este tratat pentru a provoca o modificare a pH-ului, cazeina se coagulează și se separă, în timp ce zerul brut se acumulează deasupra acestuia. În forma sa originală, zerul este lichid; apoi este colectat supus diferitelor procese de procesare înainte de obținerea pulberii constând în principal din proteine ​​și / sau peptide. Fiecare etapă determină calitatea proteinei. În aceste etape, grăsimile și carbohidrații (lactoza) și alte componente cu greutate moleculară mică , cum ar fi micronutrienții ( vitamine și minerale ), sunt izolate din componenta proteică pentru a crește concentrația acesteia. După procesare, proteina este pasteurizată, umezeala ei este îndepărtată și apoi este uscată. Uscarea se efectuează la temperaturi scăzute pentru a evita denaturarea proteinei. De regulă, cu cât procesele sunt mai elaborate, cu atât este mai mare procentul de proteine ​​din supliment, dar acest lucru nu implică o calitate generală mai ridicată. Desigur, cu cât este mai mare concentrația de proteine, cu atât sunt necesare mai multe procese de filtrare, ceea ce duce la un cost mai ridicat al produsului final. Mai jos sunt diferite categorii de proteine ​​din zer obținute în conformitate cu diferite metode de procesare. Proteinele din zer (zer), ca și alte suplimente proteice, se încadrează de obicei în trei forme principale: concentrat (WPC), izolat (WPI) și hidrolizat (WPH) [62] . Uneori, aceste trei componente pot fi amestecate împreună sau adăugate la alte amestecuri de proteine.

  • Concentratele din proteine ​​din zer (WPC) au de obicei un conținut scăzut (dar totuși semnificativ) de grăsimi și colesterol , dar au, în general, niveluri mai ridicate de compuși bioactivi și carbohidrați sub formă de lactoză. Conținutul lor de proteine ​​este, prin definiție, mai mic de 90% și poate atinge o concentrație de proteine ​​de 85-86%. Concentrații mai mari sunt în schimb tipice pentru WP izolate.
  • Izolatul de proteine ​​din zer (WPI) este tratat cu sisteme speciale pentru a elimina cantități mai mari de grăsimi și lactoză. Au, prin definiție, un conținut mediu de proteine ​​de 90%, dar densitatea proteinelor poate varia de la minime de 86-88% sau mai mare.
  • Proteinele din zer hidrolizate (WPH) sunt supuse unui tratament de digestie enzimatică și sunt parțial hidrolizate pentru a facilita și reduce timpul de asimilare a acestora, dar costul lor este în general mai mare [3] .

Concentrat de proteine ​​din zer (WPC)

Concentratul de proteine ​​din zer (WPC) este în general clasificat ca fiind cel mai de bază dintre tipurile de zer. Din acest motiv, acestea sunt mai bine cunoscute pur și simplu cu numele de proteine ​​din zer sau proteine ​​din zer [63] , fără ca categoria lor să fie declarată pe ambalaj. Concentrația de proteine ​​poate fi între 35 și 85%, deci poate exista o mare variabilitate în calitatea diferitelor pulberi WPC. Acest lucru depinde de calitatea filtrării. Majoritatea WPC-urilor de pe piață au, în general, un conținut cuprins între 68 și 80%. Sunt cea mai ieftină formă de proteine ​​din zer și conțin cantități mai mari de lactoză și umiditate [64] [65][66] . Au o valoare biologică mai mică decât izolatele, conțin în jur de 40 mg de colesterol, mai multe grăsimi și între 2 și 5% lactoză [67] . Deși WPC nu este cel mai pur zer, deoarece este mai puțin procesat și conține niveluri relativ mai ridicate de grăsimi și carbohidrați, acesta poate fi totuși o pulbere de înaltă calitate. De fapt, unul dintre avantajele WPC-urilor este tocmai tratamentul de ultrafiltrare mai puțin elaborat, ceea ce înseamnă că majoritatea fracțiilor proteice rămân încă intacte. Inoltre, essendo meno lavorate, mantengono un maggior contenuto di contenuto di nutrienti utili come calcio e altri minerali [68] . Questo può rendere in alcuni casi le WPC qualitativamente superiori ad alcuni tipi di whey maggiormente trattate, come le WPI a scambio ionico.

WPC e ultrafiltrazione

Le proteine del siero concentrate sono per definizione ottenute con il processo di ultrafiltrazione. Questo è il primo metodo usato per la lavorazione della proteina, in cui viene separata più grossolanamente dal grasso e dal lattosio del latte attraverso una membrana porosa. Questo sfrutta la pressione per far filtrare il siero attraverso la membrana e separarla dal resto dei componenti. Diversi gradi di pressione sono utilizzati per spingere la proteina liquida attraverso la membrana, provvista di minuscoli fori che consentono soltanto il passaggio di componenti idrosolubili e piccole molecole organiche e minerali. Proteine più grandi non possono penetrare attraverso la membrana e vengono raccolte per un'ulteriore elaborazione. Tale processo porta il contenuto di proteine tra il 73% e l'83% circa, con contenuto di grassi dal 4% al 6%.

Riepilogo:

  • concentrazione proteica mediamente più bassa, tra 70 e l'80%;
  • metodo che non provoca un'alta denaturazione delle proteine (90-96% non denaturate);
  • sono assorbite più lentamente delle WPI e soprattutto delle WPH;
  • presenza di bassi quantitativi di lattosio e grassi, ma sempre maggiore delle isolate;
  • l'attività biologica viene in gran parte mantenuta diversamente dalle WPI a scambio ionico e WPH;
  • maggior presenza di micronutrienti come calcio , sodio e altri minerali;
  • meno adatte agli intolleranti al lattosio (2-5 %);
  • possono avere un miglior rapporto qualità/prezzo rispetto ad altri tipi di whey;
  • minor costo tra i tre tipi;

Proteine del siero isolate (WPI)

Nei primi anni novanta gli scienziati scoprirono una serie di nuovi sistemi per ottenere una polvere proteica maggiormente concentrata, in grado di riuscire ad isolarla quasi completamente da lipidi e lattosio; nascevano le proteine del siero del latte isolate [64] (WPI, Whey Protein Isolate ). Le whey isolate sono la forma più pura di whey, poiché contengono inferiori quantità di umidità, di grassi, e di lattosio rispetto alle concentrate. Le WPI subiscono processi maggiormente elaborati, risultando in una polvere proteica più pura. A parità di peso si riescono ad ottenere maggiori quantità proteiche che con le concentrate, ma hanno costi più elevati [64] . Tra questi processi può esserci una maggiore filtrazione, la microfiltrazione a flusso incrociato (CFM) o lo scambio ionico (IE). Questi metodi permettono di ottenere formule con un contenuto tra l'85-95% di proteine, e possono rendere le WPI adatte ad una dieta con ridotto apporto di grassi e carboidrati. Hanno un valore biologico (VB) tra 150 e 170. Non contengono colesterolo contro le concentrate, le quali ne contengono all'incirca 40 mg. Hanno una parcentuale lipidica inferiore, e una quantità di lattosio tra 0,1 e 0,3 % rispetto al 2-5 % delle concentrate [67] . Questo le renderebbe adatte ai soggetti intolleranti al lattosio. Le isolate verrebbero totalmente private di grassi e carboidrati [63] [69] , tuttavia hanno un minor contenuto di calcio e altri minerali [68] .

Vengono assimilate in tempi brevi e liberano nel sangue gli amminoacidi che possono così essere utilizzati per la sintesi proteica . Hanno una capacità di innalzare i livelli di insulina maggiore rispetto alle altre fonti proteiche. Possono essere la scelta migliore per i soggetti con gravi intolleranza al lattosio. Le WPI hanno generalmente un valore biologico superiore alle WPC.

WPI e isolamento per microfiltrazione a flusso incrociato (CFM)

La microfiltrazione è il processo più costoso tra quelli utilizzati per l'isolamento degli integratori proteici a base di siero proteine, ma è anche quello che in assoluto è in grado di meglio preservare l'integrità e presenza delle frazioni proteiche bio-attive che determinano la qualità della proteina stessa. La microfiltrazione prevede l'uso di membrane filtranti con fori microscopici. Questo metodo è stato messo appunto per prevenire le problematiche di denaturazione proteica riscontrate con lo scambio ionico, risultando la modalità migliore per preservarne la qualità. Il siero di latte ottenuto nella prima fase della lavorazione mediante ultrafiltrazione (dal quale si ricavano le WPC) viene convogliato in un'apparecchiatura che, utilizzando un sistema di filtri a membrana, procede ad un'ulteriore filtrazione progressiva attraverso la quale vengono eliminate altre particelle indesiderate, tra cui minerali, lipidi e lattosio. Con questo sistema, vengono mantenute intatte tutte le frazioni proteiche principali (65% β-lattoglobuline, 25% α-lattoalbumine, 8% siero albumine, immunoglobuline, lattoferrine e molecole minori) nel loro stato bioattivo naturale, se questo avviene a freddo, cioè a basse temperature. Ciò implica un migliore profilo amminoacidico, e una preservazione delle microfrazioni che compongono il 2% circa del siero, molte delle quali utili per il sistema immunitario. Le WPI per CFM riescono a trattenere un maggior contenuto di calcio e ridurre l'apporto di sodio , nonché migliorarne la solubilità. Un basso contenuto di sodio, responsabile di una maggiore ritenzione di liquidi, è indice di una buona qualità della lavorazione; mentre il calcio si rivela utile per migliorare la mineralizzazione dell'osso e prevenire la sua disgregazione, oltre che per favorire i processi di dimagrimento. Al momento il CFM è il migliore metodo in assoluto tra quelli a disposizione per i processi sia di concentrazione quanto di isolamento proteico. Infatti, similmente allo scambio ionico questo metodo produce un isolato proteico altamente concentrato (85-90%), con percentuali di lattosio e grassi inferiori al 1%. A differenza delle proteine isolate mediante scambio ionico, le proteine microfiltrate risultano al 99% non denaturate e mantengono tutte le importanti bio-attive frazioni peptidiche proprie del siero del latte non denaturato e, rispetto alle proteine ultrafiltrate (WPC), garantiscono percentuali proteiche superiori, e componenti extraproteiche minori. Lo svantaggio principale delle proteine del siero microfiltrate in confronto allo scambio ionico è che i tipi filtrati in genere non raggiungono lo stesso livello di purezza, e il loro costo può arrivare al doppio delle WPC. Le proteine del siero isolate per microfiltrazione hanno di base una media dell'86,5% di contenuto proteico contro il 90% o superiore di quelle a scambio ionico. Inoltre il flusso incrociato evita di modificare il contenuto delle varie frazioni proteiche, come ad esempio le β-lattoglobuline e le α-lattoalbumine, cosa che invece viene causata dallo scambio ionico.

Riepilogo:

  • il miglior metodo di lavorazione in assoluto;
  • metodo che non provoca la denaturazione delle proteine (99% non denaturate);
  • contengono il più alto livello di proteine non denaturate;
  • miglior profilo aminoacidico;
  • non vengono danneggiate le componenti utili per il sistema immunitario;
  • metodo che non sfrutta composti chimici o alte temperature;
  • alta concentrazione proteica, dell'85-90%;
  • concentrazione proteica leggermente inferiore alle WPI a scambio ionico;
  • sono assorbite più velocemente delle WPC, ma più lentamente delle WPH;
  • contenuto di lattosio e grassi inferiore al 1 %;
  • maggior contenuto di calcio e meno di sodio;
  • adatte alle persone intolleranti al lattosio;
  • qualitativamente superiori alle isolate a scambio ionico e alle WPC;
  • costo maggiore delle WPC, delle WPI a scambio ionico, ma generalmente minore delle WPH;

WPI e isolamento per scambio ionico (IE)

Questo metodo, il quale separa le proteine in base alle loro carica elettrica, prevede l'aggiunta del siero ad un bagno di resine dotate di una carica elettrica per isolare la proteina e correggere il pH durante il processo. I prodotti chimici per la regolazione del pH utilizzati sono idrossido di sodio e acido cloridrico .

Questo metodo produce la forma più pura di proteine del siero di latte isolato, eliminando le impurità come lattosio, minerali e grassi, e consentendo di arrivare a concentrazioni proteiche molto elevate, pari e perfino superiori al 90% sul prodotto totale, con meno dell'1% di lattosio. Come punto a favore, le isolate per scambio ionico presentano in assoluto la più alta concentrazione proteica (90% o superiore), se comparate con le WPI microflitrate a flusso incrociato.

Lo svantaggio principale dell'isolamento per scambio ionico è che questo porta alla denaturazione della proteina, e quindi ad una perdita di importanti frazioni peptidiche bio-attive, cosa che viene evitata con l'isolamento per microfiltrazione. Le molecole proteiche infatti preservano la loro attività biologica solo in presenza di determinate temperature e valori di pH. L'esposizione di proteine a temperature elevate o pH estremi determina un'alterazione fisica della proteina nota appunto come denaturazione. Quindi, se come gli altri metodi di isolamento, le proteine del siero del latte isolate a scambio ionico garantiscono percentuali proteiche superiori, d'altra parte non possono garantire gli stessi benefici sulla salute e sui processi di costruzione muscolare indotti dalle frazioni peptidiche bio-attive al pari delle proteine del siero ultrafiltrate, il cui processo di isolamento utilizzato ne salvaguarda l'integrità e presenza. Proprio per questi motivi, lo scambio ionico ha un costo di circa cinque volte inferiore alla microfiltrazione. Vengono persi o danneggiati alcuni componenti importanti particolarmente sensibili all'alterazione del pH, mentre alcuni amminoacidi sono denaturati. I componenti delle proteine del siero che vengono denaturati sono essenzialmente:

  • glicomacropeptidi;
  • lattoferrine;
  • immunoglobuline;
  • alcune α-lattoalbumine;

L'isolamento a scambio ionico quindi modifica il contenuto delle varie frazioni proteiche, come ad esempio le β-lattoglobuline, α-lattoalbumine; in alcuni casi possono contenere fino al 70% di β-lattoglobulina e appena il 10% di α-lattoalbumina. Le funzioni della proteina del siero biologicamente attive e dalle qualità interessanti per la salute, sono quasi inesistenti nelle proteine del siero isolate a scambio ionico. La perdita di molte delle frazioni proteiche però risulta in una maggiore concentrazione di altre componenti; le β-lattoglobuline, la cui concentrazione risulta prevalente nel siero non denaturato, rimangono stabili, se non maggiormente presenti.

Riepilogo:

  • la più alta concentrazione proteica, del 90% o superiore;
  • sistema che consente di isolare maggiormente la componente proteica;
  • sono assorbite più velocemente delle WPC, ma più lentamente delle WPH;
  • contenuto di lattosio e grassi inferiore al 1 %;
  • adatte alle persone intolleranti al lattosio;
  • metodo che provoca la denaturazione delle proteine diversamente dalle WPI microfiltrate e dalle WPC;
  • vengono perse alcune importanti frazioni proteiche, quali: lattoferrine, immunoglobuline e glicomacropeptidi.
  • vengono perse le componenti utili per il sistema immunitario;
  • vengono alterate le proporzioni tra le componenti proteiche;
  • l'attività biologica è persa;
  • contenuto di micronutrienti ridotto;
  • contenuto ridotto di calcio;
  • costo maggiore delle WPC, ma minore delle WPI microfiltrate;

Proteine del siero idrolizzate (WPH)

Le proteine del siero idrolizzate (WPH, Whey Protein Hydrolysate ) sono derivate dall'idrolisi, un processo artificiale di digestione enzimatica che prevede la scissione dei legami delle proteine rendendole molecole di dimensioni più piccole, dette peptidi (in particolare oligopeptidi ), che vengono digerite ed assorbite più velocemente. Non sarebbe propriamente corretto definire questo prodotto puramente come "proteina", in quanto essa è per definizione formata da catene composte da più di 100 amminoacidi , mentre i peptidi sono per definizione composti da meno di 100 amminoacidi . Essendo le WPH formate per una parte consistente da oligopeptidi - molecole composte da catene formate da più di uno e meno di dieci aminoacidi - applicarne la definizione di proteina può essere improprio. Qualcuno le ha infatti rinominate piuttosto come "peptidi idrolizzati del siero di latte" o "peptidi del siero del latte". Le WPH solitamente sono ottenute dalle WPI, e in realtà non sono composte interamente da proteine idrolizzate: possono contenerne mediamente il 20%, ma arrivare fino al 50% di catene amminoacidiche scomposte per idrolisi. Il gusto può essere un buon indicatore della qualità del prodotto, in quanto un maggiore contenuto di proteine idrolizzate tende a conferire alla polvere un gusto più amaro; questo aspetto, combinato al prezzo ancora più elevato delle WPI, le ha rese meno popolari tra tutte le proteine del siero. Questo trattamento può però ridurre problemi di tolleranza digestiva, come gonfiori, malassorbimento, meteorismo. Per questo motivo in ambito medico gli idrolizzati proteici sono introdotti in alcune diete particolari per persone con problemi digestivi. Le forme altamente idrolizzate possono essere le meno allergeniche tra tutte le forme di siero di latte [5] , e naturalmente consentono l'assimilazione più rapida in assoluto tra tutti i tipi di proteine [63] . Comparato con altri tipi di proteine, le idrolizzate sono più facili e rapide da digerire, e non permangono a lungo in sede gastrica evitando il senso di pienezza. Questa serie di caratteristiche rende le WPH le più costose.

Le WPH possono essere ottenute sia dalle concentrate (WPC) che dalle isolate (WPI):

  • WPH concentrate: se ottenute dalle WPC, le idrolizzate contengono ancora quantità maggiori di lipidi, lattosio e minerali, e una minore concentrazione proteica, in analogia con le classiche concentrate. Queste le renderebbe di qualità relativamente inferiore alle WPH isolate, anche perché un pregio delle WPC tradizionali era la preservazione dell'attività biologica, che in questo caso è stata persa durante il processo di idrolisi.
  • WPH isolate: se isolate, hanno un contenuto proteico non inferiore al 90 % e contengono livelli impercettibli di grassi, lattosio e minerali, come le classiche isolate [70] . Sono il tipo di whey ipoallergenica per eccellenza ea basso impatto sull'apparato digerente. Queste le rende qualitativamente tra le migliori proteine del siero, nonostante la perdita dell'attività biologica, invece presente nelle WPC e nelle WPI microfiltrate. Le isolate sono le più comuni tra i tipi di WPH.

WPH e idrolisi

Letteralmente la parola idrolizzato significa "prodotto dell'idrolisi". L'idrolisi è quel processo chimico che porta la sostanza, in questo caso la proteina, ad essere scomposta in unità più brevi. Quindi un idrolizzato proteico è per definizione un composto di amminoacidi ottenuti dalla scissione di una proteina mediante l'utilizzo di acidi, alcali, o enzimi [71] . Le proteine idrolizzate, in termini nutrizionali, sono equivalenti alle proteine originali da cui derivano in quanto a composizione amminoacidica, ma la loro struttura è scomposta al fine di renderle più rapidamente digerite e assorbite. La loro struttura d'origine è danneggiata, risultando in peptidi a catena breve. In realtà le whey sono già di per sé composte in parte da polipeptidi, cioè catene amminoacidiche più brevi delle proteine, ma l'idrolisi rende le catene ancora più brevi - dipeptidi , tripeptidi , e oligopeptidi - facilitando la digeribilità e favorendo una maggiore percentuale di assorbimento della sostanza. Quando si idrolizza la proteina del siero, si modifica in modo permanente la struttura originale della proteina, il che significa che questa è denaturata e quindi ha un' attività biologica scarsa o nulla. Il procedimento di idrolisi infatti spezza i legami peptidici, cosa che distrugge la struttura proteica. Ciò nonostante, dalla proteina del siero idrolizzata si ottengono comunque gli aminoacidi delle proteine del siero.

Riepilogo:

  • sono assorbite molto più velocemente rispetto alle WPC e WPI;
  • hanno il più alto indice insulinico;
  • vengono assorbite in percentuale maggiore;
  • sono assorbite meglio degli amminoacidi liberi perché gli organi possiedono uno speciale sistema di trasporto per i di, tri e oligopeptidi, che gli amminoacidi liberi non possono sfruttare;
  • adatte agli intolleranti al lattosio (se isolate);
  • non creano problemi digestivi (specie le WPH isolate);
  • hanno proprietà ipoallergeniche (specie le WPH isolate);
  • trattate con un metodo che provoca la denaturazione delle proteine diversamente dalle WPI microfiltrate e dalle WPC;
  • se isolate, presentano in aggiunta tutti i pregi delle tradizionali isolate, eccetto per la perdita dell'attività biologica;
  • l'attività biologica è persa;
  • il gusto è amaro proporzionalmente alla percentuale idrolizzata e quindi alla qualità della proteina;
  • il costo è in assoluto il più elevato tra tutti i tipi di whey (specie le WPH isolate);

Alcuni suggerimenti:

  • Il prodotto dovrebbe indicare il grado di idrolisi della proteina. Se il prodotto non lo indica rivolgersi al produttore. In genere, maggiore è la percentuale di idrolisi, più il gusto è amaro.
  • la confezione dovrebbe riportare una tabella con il peso molecolare dei peptidi misurati in Dalton . Di solito questi valori sono elencati, ad esempio, 20.000-40.000 Dalton 40%.
  • le WPH praticamente non contengono frazioni proteiche biologicamente attive. Tutte le frazioni vengono distrutte durante il processo.
  • non è possibile stabilire per le WPH un valore biologico (VB) superiore a 104.

Tempi di assimilazione delle proteine whey

Di seguito sono riportate le velocità di assorbimento approssimative dei principali integratori di proteine. Si noti che questi sono validi quando il prodotto viene consumato mescolato con acqua e solo a stomaco vuoto:

  • WPC: 1 - 1,5 ore
  • WPI: 30 minuti - 1 ora
  • WPH: 10 - 30 minuti

Questi dati possono rivelarsi imprecisi, perché potrebbero essere stati stimati dalle case produttrici di integratori, i quali dimostrerebbero tutto l'interesse nel dichiarare tempi di assorbimento inferiori a quelli effettivi, o comunque in difetto piuttosto che in eccesso. Inoltre le capacità digestive sono individuali, e dipendono da molti fattori tra cui la motilità gastrica e intestinale, la digestione luminale, e infine l'assorbimento della mucosa; ma anche i pasti precedenti, lo stato metabolico, l' osmolarità della bevanda, la mineralizzazione dell'acqua ecc. In genere le aziende dichiarano le proprietà del proprio prodotto senza che queste vengano confermate da qualche lavoro scientifico. Per dare un'idea della variabilità dei tempi di assimilazione, uno studio condotto da Power et al. (2009) rivelava che la massima concentrazione di insulina (correlata al picco di assorbimento del prodotto) risultava a 40 minuti dopo l'ingestione di whey idrolizzate, e 60 minuti a seguito delle isolate [22] ; Calbet & MacLean (2002) registravano un picco di amminoacidi nel sangue dopo 20 minuti dall'ingestione di whey idrolizzate [23] ; Boirie et al. (1997), riscontravano un picco di assorbimento per le whey a 60 minuti [36] . Ciò lascia intendere che i tempi di assimilazione spesso dichiarati dalle aziende potrebbero non corrispondere al vero, ma rivelarsi più lunghi di quanto atteso. Ciò può dipendere molto dalle capacità digestive individuali, dalla qualità e la lavorazione delle proteine, e dallo specifico contesto in cui sono assunte.

Proteine "veloci e lente"

Le proteine del siero del latte sono note per le loro proprietà di rapido assorbimento. L'aggettivo "fast proteins" venne applicato alle whey a partire dalla fine degli anni novanta, quando, uno studio in particolare (Boirie et al. 1997), volle esaminare le differenze tra la proteina del siero del latte e della caseina. In realtà diverse velocità di assorbimento sono riscontrate nei tre diversi tipi di whey, e le idrolizzate (WPH) possono essere veramente considerate ad assorbimento più rapido, dimostrando una tempistica di assimilazione simile agli amminoacidi liberi. Mentre le whey concentrate e isolate, che non vengono sottoposte ad idrolisi, mostrano un tempo di assimilazione mediamente maggiore [72] .

Nel 1997 il francese Yves Boirie e la sua squadra, tramite il famoso studio Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion , stabilirono per la prima volta il nominativo di proteine a "lenta e rapida assimilazione", comparando la proteina del siero del latte alla caseina. Questa ricerca mostrò che, se comparato alla caseina micellare, il siero causava un incremento più breve ma più elevato di amminoacidi nel sangue, e favoriva un incremento della proteosintesi (sintesi proteica) del 68%, rispetto al 31% della caseina. Per contro, il catabolismo proteico era ridotto del 34% dopo l'ingestione di caseine, ma non dopo l'ingestione di whey. Dopo 7 ore, il livello di ossidazione di leucina era più basso dopo l'ingestione di caseina, nonostante lo stesso introito dell'amminoacido. Si concluse che la velocità di digestione delle proteine e l'assorbimento degli aminoacidi dal parte dell'intestino ha un effetto importante sul complesso anabolismo proteico dopo un pasto. In analogia con il metabolismo dei carboidrati, le proteine ad assorbimento lento e veloce modulano la risposta metabolica postprandiale. [36] . Questo loro effetto sull'insulina poteva essere contemplato da un parametro che all'epoca stava iniziando ad essere diffuso tra alcuni ricercatori, ovvero l' indice insulinico , un metodo che, in analogia con l' indice glicemico , misurava la velocità di innalzamento dell' insulinemia piuttosto che della glicemia [73] . Le whey mostravano dunque una grande capacità di elevare i livelli di insulina [19] , presentando un alto indice insulinico, ben superiore alla caseina.

In sintesi lo studioso Yves Boirie, concludeva che: [35]

  • le proteine del siero del latte non hanno proprietà anticataboliche;
  • la caseina ha proprietà di inibizione del catabolismo proteico;
  • il siero stimola maggiormente la sintesi proteica rispetto alla caseina;
  • le whey inducono una maggiore e più rapida concentrazione di aminoacidi nel sangue al contrario della caseina (alto indice insulinico);
  • la combinazione di whey+caseina può apportare il massimo dei benefici in quanto ad anabolismo e contemporanea inibizione del catabolismo muscolare;

Note

  1. ^ a b c ( EN ) Marshall, K, Therapeutic applications of whey protein , in Alternative Medicine Review , vol. 9, n. 2, giugno 2004, pp. 136–156, PMID 15253675 .
  2. ^ a b Whey. The Encyclopædia Britannica . 15th ed. 1994
  3. ^ a b c Foegeding, EA; Davis, JP; Doucet, D; McGuffey, MK (2002). Advances in modifying and understanding whey protein functionality . Trends in Food Science & Technology 13 (5): 151–9.
  4. ^ Tunick MH (2008). Whey Protein Production and Utilization . In Onwulata CI, Huth PJ (abstract). Whey processing, functionality and health benefits . Ames, Iowa: Blackwell Publishing; IFT Press. pp. 1–13.
  5. ^ a b Lee YH (November 1992). Food-processing approaches to altering allergenic potential of milk-based formula . J. Pediatr. 121 (5 Pt 2): S47–50
  6. ^ Jay R. Hoffman and Michael J. Falvo (2004). Protein - Which is best? Archiviato il 3 novembre 2013 in Internet Archive . . Journal of Sports Science and Medicine (3): 118–130.
  7. ^ Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH (2007). Whey proteins in the regulation of food intake and satiety . Journal of the American College of Nutrition 26 (6): 704S–712S.
  8. ^ Haug A, Høstmark AT, Harstad OM, A; Høstmark, AT; Harstad, OM. Bovine milk in human nutrition – a review . Lipids Health Dis 6: 25.
  9. ^ Ten Have et al. Absorption kinetics of amino acids, peptides, and intact proteins . Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2007 Aug;17 Suppl:S23-36.
  10. ^ Sareen S. Gropper, Jack L. Smith. Advanced Nutrition and Human Metabolism . Cengage Learning, 2012. ISBN 1-133-10405-3
  11. ^ Silk et al. Protein digestion and amino acid and peptide absorption . Proc Nutr Soc. 1985 Feb;44(1):63-72.
  12. ^ Ludovico A. Scuro. Fisiopatologia clinica . PICCIN, 1983. 1983. p. 793. ISBN 88-299-0044-3 ]
  13. ^ A. Cimino. Per vivere sani . PICCIN, 1985. p. 496 ISBN 88-299-0278-0
  14. ^ An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods in the American Journal of Clinical Nutrition 1997, Vol. 66: pages 1264-1276
  15. ^ a b Ostman et al. Inconsistency between glycemic and insulinemic responses to regular and fermented milk products . Am J Clin Nutr. 2001 Jul;74(1):96-100.
  16. ^ Hoyt et al. Dissociation of the glycaemic and insulinaemic responses to whole and skimmed milk . Br J Nutr. 2005 Feb;93(2):175-7.
  17. ^ Hoppe et al. High intakes of milk, but not meat, increase s-insulin and insulin resistance in 8-year-old boys . European Journal of Clinical Nutrition (2005) 59, 393–398.
  18. ^ Tessari et al. Slow versus fast proteins in the stimulation of beta-cell response and the activation of the entero-insular axis in type 2 diabetes . Diabetes Metab Res Rev. 2007 Jul;23(5):378-85.
  19. ^ a b c Nilsson et al. Glycemia and insulinemia in healthy subjects after lactose-equivalent meals of milk and other food proteins: the role of plasma amino acids and incretins . 2004, American Journal of Clinical Nutrition, Vol. 80, No. 5, 1246-1253
  20. ^ a b c Hoppe et al. Differential effects of casein versus whey on fasting plasma levels of insulin, IGF-1 and IGF-1/IGFBP-3: results from a randomized 7-day supplementation study in prepubertal boys . European Journal of Clinical Nutrition (2009) 63, 1076–1083; doi:10.1038.
  21. ^ Gattás et al. Glycemic and insulin indices of tube feeding formulas in healthy adults . Rev Med Chil. 2007 Jul;135(7):879-84. Epub 2007 Sep 6.
  22. ^ a b c Power et al. Human insulinotropic response to oral ingestion of native and hydrolysed whey protein . 2009 Jul;37(2):333-9. Epub 2008 Aug 5.
  23. ^ a b c Calbet & MacLean. Plasma glucagon and insulin responses depend on the rate of appearance of amino acids after ingestion of different protein solutions in humans . J Nutr. 2002 Aug;132(8):2174-82.
  24. ^ Nuttall FQ, Mooradian AD, Gannon MC, Billington C, Krezowski P. Effect of protein ingestion on the glucose and insulin response to a standardized oral glucose load . Diabetes care, 1984;7:465-70.
  25. ^ Krezowski et al. The effect of protein ingestion on the metabolic response to oral glucose in normal individuals . 1986, American Journal of Clinical Nutrition, Vol 44, 847-856
  26. ^ Kerksick & Leutholtz. Nutrient administration and resistance training . J Int Soc Sports Nutr. 2005 Jun 11;2:50-67.
  27. ^ Koopman et al. Coingestion of carbohydrate with protein does not further augment postexercise muscle protein synthesis . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007 Sep;293(3):E833-42. Epub 2007 Jul 3.
  28. ^ Staples et al. Carbohydrate does not augment exercise-induced protein accretion versus protein alone . Med Sci Sports Exerc. 2011 Jul;43(7):1154-61.
  29. ^ Floyd et al. Stimulation of insulin secretion by amino acids . J Clin Invest. 1966 September; 45(9): 1487–1502.
  30. ^ Van Loon et al. Plasma insulin responses after ingestion of different amino acid or protein mixtures with carbohydrate . Am J Clin Nutr. 2000 Jul;72(1):96-105.
  31. ^ Barth & Behnke U. [Nutritional physiology of whey and whey components] . Nahrung. 1997 Feb;41(1):2-12.
  32. ^ a b Rieu et al. Increased availability of leucine with leucine-rich whey proteins improves postprandial muscle protein synthesis in aging rats . Nutrition. 2007 Apr;23(4):323-31. Epub 2007 Mar 23.
  33. ^ a b c Ha, Zemel. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people (review) . J Nutr Biochem. 2003 May;14(5):251-8.
  34. ^ Hall et al. Casein and whey exert different effects on plasma amino acid profiles, gastrointestinal hormone secretion and appetite . Br J Nutr. 2003 Feb;89(2):239-48.
  35. ^ a b olympian.it - Intervista allo studioso Yves Boirie. Articolo pubblicato su Olympian's News numero 54 (2003)
  36. ^ a b c Boirie et al. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion . Proc Natl Acad Sci US A. 1997 Dec 23;94(26):14930-5.
  37. ^ Cribb et al. Effects of whey isolate, creatine, and resistance training on muscle hypertrophy . Med Sci Sports Exerc. 2007 Feb;39(2):298-307.
  38. ^ Candow et al. Protein supplementation before and after resistance training in older men . Eur J Appl Physiol. 2006 Jul;97(5):548-56. Epub 2006 Jun 10.
  39. ^ Verdijk et al. Protein supplementation before and after exercise does not further augment skeletal muscle hypertrophy after resistance training in elderly men . Am J Clin Nutr. 2009 Feb;89(2):608-16. Epub 2008 Dec 23.
  40. ^ Tipton et al. Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise . Med Sci Sports Exerc. 2004 Dec;36(12):2073-81.
  41. ^ Reitelseder et al. Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42. Epub 2010 Nov 2.
  42. ^ Andersen et al. The effect of resistance training combined with timed ingestion of protein on muscle fiber size and muscle strength . Metabolism. 2005 Feb;54(2):151-6.
  43. ^ Kerksick et al. (2006). The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training . J Strength Cond Res 20(3):643-53.
  44. ^ Candow et al. Effect of whey and soy protein supplementation combined with resistance training in young adults . Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2006 Jun;16(3):233-44.
  45. ^ Lacroix et al. Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement . Am J Clin Nutr. 2006 Nov;84(5):1070-9.
  46. ^ Cribb et al. [1]
  47. ^ a b Krissansen GW (December 2007). Emerging health properties of whey proteins and their clinical implications . J Am Coll Nutr 26 (6): 713S–23S.
  48. ^ Papenburg et al. (1990). Dietary milk proteins inhibit the development of dimethylhydrazine-induced malignancy . Tumor Biol. 1990; 11:129-136.
  49. ^ Kennedy et al. (1995) The use of a whey protein concentrate in the treatment of patients with metastatic carcinoma: a phase I-II clinical study . Anticancer Res. 15(6B):2643-2649.
  50. ^ Wong & Watson (1995). Immunomodulatory effects of dietary whey proteins in mice . J Dairy Res. 62(2):359-68.
  51. ^ Lee YM, et al (2007). Effect of a milk drink supplemented with whey peptides on blood pressure in patients with mild hypertension . Euro J Nutr 46(1):21-7.
  52. ^ Kimball, Jefferson. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis . J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):227S-31S.
  53. ^ Fujita et al. Nutrient signalling in the regulation of human muscle protein synthesis . J Physiol. 2007 July 15; 582(Pt 2): 813–823.
  54. ^ Layman et al. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women . J Nutr. 2005 Aug;135(8):1903-10.
  55. ^ Courtney-Martin et al. Methionine-adequate cysteine-free diet does not limit erythrocyte glutathione synthesis in young healthy adult men . J Nutr. 2008 Nov;138(11):2172-8.
  56. ^ Zavorsky et al. An open-label dose-response study of lymphocyte glutathione levels in healthy men and women receiving pressurized whey protein isolate supplements . Int J Food Sci Nutr. 2007 Sep;58(6):429-36.
  57. ^ Parodi. A role for milk proteins and their peptides in cancer prevention . Curr Pharm Des. 2007;13(8):813-28.
  58. ^ Hakkak et al. Dietary whey protein protects against azoxymethane-induced colon tumors in male rats . Cancer Epidemiol. Biomarkers Prev. 10 (5): 555–8. PMID 11352868 .
  59. ^ Xiao et al. Dietary whey protein lowers serum C-peptide concentration and duodenal SREBP-1c mRNA abundance, and reduces occurrence of duodenal tumors and colon aberrant crypt foci in azoxymethane-treated male rats . 2006. J. Nutr. Biochem. 17 (9): 626–34
  60. ^ Wal JM (November 2004). Bovine milk allergenicity . Ann. Allergy Asthma Immunol. 93 (5 Suppl 3): S2–11.
  61. ^ Burks et al. Food allergens . 2001. Curr Opin Allergy Clin Immunol 1 (3): 243–8.
  62. ^ Lyle McDonald. The Protein Book: A Complete Guide for the Athlete and Coach . Lyle McDonald, 2007. pp. 2. ISBN 0-9671456-6-X
  63. ^ a b c Racaniello, Ferraresi, Mercolini Integratori Alimentari: Caratteristiche Biologiche, Notizie dal mondo scientifico, Modalità di Utilizzo, Effetti collaterali . Laboratori BioLine srl
  64. ^ a b c Jack Challem. User's Guide to Nutritional Supplements . 9 Basic Health Publications, Inc., 2003. p. 26. ISBN 1-59120-067-9
  65. ^ Tim Mielke The Book of Supplement Secrets: A Beginner's Guide to Nutritional Supplements . AuthorHouse, 2008. p. 16. ISBN 1-4389-5615-0
  66. ^ Jonny Bowden. The 150 healthiest foods on earth: the surprising, unbiased truth about what you should eat and why . Fair Winds, 2007. p. 244. ISBN 1-59233-228-5
  67. ^ a b Yuri Elkaim. Eating for Energy: Transforming Your Life Through Living Plant-based Whole Foods , Lulu.com, 2008. p. 128. ISBN 1-4357-1096-7
  68. ^ a b Susan M. Kleiner, Maggie Greenwood-Robinson. Power eating . Human Kinetics, 2006. p. 178. ISBN 0-7360-6698-5
  69. ^ Michele A. Macedonio, Marie Dunford. The Athlete's Guide to Making Weight . Human Kinetics, 2009. p. 142. ISBN 0-7360-7586-0
  70. ^ Candace Booth, Max Wettstein. How Much Fat Are You Carrying . Dog Ear Publishing, 2008. p. 240. ISBN 1-59858-701-3
  71. ^ Bucci LR, Unlu L. Protein and amino acid supplements in exercise and sport . In: Judy Anne Driskell, Ira Wolinsky. Energy-yielding macronutrients and energy metabolism in sports nutrition . CRC Press, 2000. ISBN 0-8493-0755-4
  72. ^ Dangin. Influence of the Protein Digestion Rate on Protein Turnover in Young and Elderly Subjects . J Nutr. 2002 Oct;132(10):3228S-33S.
  73. ^ An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods in the American Journal of Clinical Nutrition 1997, Vol. 66: pages 1264-1276 by Susanne HA Holt, Janette C. Brand Miller, and Peter Petocz

Bibliografia

  • Susan M. Kleiner, Maggie Greenwood-Robinson. Power eating . Human Kinetics, 2006. ISBN 0-7360-6698-5
  • Jonny Bowden. The 150 healthiest foods on earth: the surprising, unbiased truth about what you should eat and why . Fair Winds, 2007. ISBN 1-59233-228-5
  • Yuri Elkaim. Eating for Energy: Transforming Your Life Through Living Plant-based Whole Foods . Lulu.com, 2008. ISBN 1-4357-1096-7
  • Tim Mielke. The Book of Supplement Secrets: A Beginner's Guide to Nutritional Supplements . AuthorHouse, 2008. ISBN 1-4389-5615-0
  • Candace Booth, Max Wettstein. How Much Fat Are You Carrying . Dog Ear Publishing, 2008. ISBN 1-59858-701-3
  • Michele A. Macedonio, Marie Dunford. The Athlete's Guide to Making Weight . Human Kinetics, 2009. ISBN 0-7360-7586-0
  • Racaniello, Ferraresi, Mercolini. Integratori Alimentari: Caratteristiche Biologiche, Notizie dal mondo scientifico, Modalità di Utilizzo, Effetti collaterali . Laboratori BioLine srl.

Voci correlate

Collegamenti esterni

Estratto da " https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteine_del_siero_del_latte&oldid=112084889 "